Презентация по химии на тему Ферменты (СПО)

Автор: Торопова А. Г. КОГПОАУ "Кировский технологический колледж пищевой промышленности" Ферменты Пространственная структура молекулы глюкоамилазы Ферменты (от лат. fermentum - закваска) вещества белковой природы, способные каталитически ускорять химические реакции Строение ферментов Простые(однокомпонентные)Состоят только из белковой части Сложные (холофермент)(двухкомпонентные)Состоят из белковой (апофермент) и небелковой (кофермент) части  У всех ферментов различают 3 центра:СубстратныйАктивныйАллостерический Субстратный центр Формируется из свободных функциональных групп полипептидной цепи при образовании третичной структуры апофермента.Служит как посадочная площадка для закрепления субстрата на ферменте. Активный центр У простого фермента может быть образован участком полипептидной цепи.У холофермента эту роль обычно выполняет коферментная группа.Активный центр служит для изменения субстрата. Аллостерическийцентр Участок молекулы фермента , участвующий в формирование третичной и четвертичной структуры фермента и т.о. регулирующий активность фермента.Роль аллостерического фактора могут выполнять исходные вещества, продукты реакции, гормоны, витамины. Механизм действия ферментов I стадия: закрепление субстрата на ферменте за счет образования нестойкого фермент-субстратного комплекса между субстратом и посадочной площадкой.II стадия: изменение субстрата в результате его взаимодействия с активным центром фермента.III стадия: отщепление измененного субстрата и освобождение фермента для дальнейшей работы. Свойства ферментов 1. Специфичность действия - это избирательность фермента по отношению к субстрату. Каждый фермент контролирует строго определенную реакцию.2. Высокая каталитическая активность. (Одна молекула каталазы за одну минуту ускоряет расщепление 5 млн молекул перекиси водорода). Свойства ферментов 3. Зависимость активности ферментов от температуры. При высоких значениях температуры может происходить денатурация белковой части фермента, что негативно сказывается на его активности.При определенных (оптимальных) значениях температура может влиять на скорость образования фермент-субстратного комплекса, вызывая увеличение скорости реакции.Температура, при которой каталитическая активность фермента максимальна, называется температурным оптимумом фермента.Различные клеточные ферменты имеют собственные температурные оптимумы, которые определяются экспериментально. Для ферментов животного происхождения температурный оптимум находится в интервале 40 - 50°С. Свойства ферментов 4. Зависимость активности фермента от рН-среды. Большинство ферментов проявляет максимальную активность при значениях рН, близких к нейтральным. Лишь отдельные ферменты "работают" в сильно кислой или сильно щелочной среде. Например, активность пепсина - фермента, гидролизующего белки в желудке, - максимальна при рН 1,5 - 2,5. В щелочной среде "работают" ферменты, локализованные в кишечнике. Специфическое ингибирование Блокируется работа данного фермента путем нарушения работы одного или нескольких центров фермента. Неспецифическое ингибированиеРабота фермента нарушается из-за нарушения его структуры, как любого белка. Так действуют кислоты, щелочи, соли тяжелых металлов. Происходит либо денатурация белка-фермента, либо временное нарушение его структуры Свойства ферментов 5. Влияние на активность ферментов активаторов и ингибиторов. Активаторы ускоряют деятельность ферментов. Чаще всего активаторами ферментов являются катионы Mg2+, Mn2+, Zn2+, K+ и Со2+, а из анионов - Сl-. В результате действия катионов субстратный и каталитический центры приобретают наиболее выгодную для осуществления катализа конфигурацию.Ингибиторы тормозят действие ферментов. Дегидразы или дегидрогеназыОкисляют субстрат путем отщепления от него водорода Анаэробные дегидразыРаботают в условиях недостатка кислорода Аэробные дегидразыРаботают в присутствии кислорода ОксидазыОкисляют субстрат в результате воздействия переноса электронов, либо ускоряя взаимодействие субстрата кислородом. Классификация ферментов I. Оксидоредуктазы контролируют окислительно-восстановительные реакции. Классификация ферментов II. Трансферазы контролируют межмолекулярный перенос различных атомов, групп атомов и радикалов.Например: аминотрансферазы контролируют перенос аминогрупп с аминокислоты на кетокислоту.Они необходимы для синтеза заменимых аминокислот. Классификация ферментов III. Гидролазы контролируют реакции гидролиза, т. е. разрыв связей с участием воды. Например: липаза контролирует гидролиз сложноэфирных связей, образованных ВЖК. Под ее воздействием жир в организме подвергается гидролизу до глицерина и ВЖК. Классификация ферментов IV. Лиазы контролируют реакции разрушения различных связей без участия воды.Например: альдолазы ускоряют разрыв углерод-углеродных связей с образованием альдегидной и спиртовой сруппы. Классификация ферментов V. Изомеразы контролируют реакции внутримолекулярной перестройки.Например: фосфогексоизомераза контролирует превращение фруктозы в глюкозу и наоборот. Классификация ферментов VI. Лигазы контролируют реакции синтеза сложных органических веществ из простых за счет энергии АТФ.Например: цитратсинтетаза ускоряет синтез лимонной кислоты. Амилаза расщепляет сложные сахара (крахмал) до простых, сахарозы и мальтозы, которые затем могут участвовать в процессах жизнедеятельности организма; протеазы регулируют расщепление белков до аминокислот. Роль ферментов в организме человека По выполняемым функциям ферменты в организме разделяют на группы: Пищеварительные – расщепляют компоненты пищи на простые соединения, которые всасываются стенками кишечника, попадают в кровь и продолжают свой путь до клеток.Данные ферменты содержаться на всем протяжении пищеварительного тракта. Роль ферментов в организме человека По выполняемым функциям ферменты в организме разделяют на группы: 2. Метаболические – отвечают за обменные процессы, протекающие внутри клетки. Они выполняют различные процессы, которые обеспечивают жизнедеятельность клетки (окислительно-восстановительные реакции, активизация аминокислот).К ним относятся: аденилатциклазы (регулируют энергетический обмен), протеинкиназы и протеиндефосфотаза (участвуют в процессе фосфорилирования и дефосфорилирования). Роль ферментов в организме человека По выполняемым функциям ферменты в организме разделяют на группы: 3. Защитные – ликвидируют воспалительные процессы подобно иммунным агентам.Важным ферментом является лизоцим, он расщепляет оболочки вредоносных бактерий и активирует ряд иммунных реакций, которые защищают организм от воспалительных реакций. Значение ферментов в молочной промышленности Производство кисломолочных продуктов (простокваша, кефир) основана на химическом превращении лактозы (молочного сахара) в молочную кислоту. Производство сыра тоже связано с ферментами. Молоко содержит белок - казеин, который в процессе химической реакции под действием протеаз изменяется, и в результате реакции выпадает в осадок.Санитарно-гигиеническая оценка сырого молока (определение бактериальной обсемененности молока по редуктазной пробе).Контроль эффективности пастеризации. Значение ферментов в хлебопекарной промышленности Содержащая в муке амилаза способствует гидролизу крахмала, в результате которого образуется углекислый газ, под действием которого происходит разбухание теста происходит.Протеаза, придающая тесту более пластичную клейковину, способствует удержанию углекислого газа в тесте. В результате улучшается структура пористости и повышается объем хлеба.Липаза имеет большое значение при хранении муки, увеличивая ее кислотность.Липоксигеназа окисляет жирные ненасыщенные кислоты муки в присутствии кислорода до перекисей, которые способствуют увеличению силы муки при хранении. Вопросы для самоконтроля Что такое ферменты?Чем объясняются свойства ферментов?На какие классы делятся ферменты?Значение ферментов в молочной промышленности?Значение ферментов в хлебопекарной промышленности? Задание для самостоятельной внеаудиторной работы студентов Подготовить сообщение по теме «Использование ферментов в медицине» Список используемой литературы: 1. Нечаев А.П. Пищевая химия [Электронный ресурс] / - 5-е изд., испр. и доп. - Санкт-Петербург : Гиорд, 2012. - 671 с.2. Крахмалева Т. Пищевая химия[Электронный ресурс] / - Оренбург : ОГУ, 2012. - 154 с. 3. Ермолина С.А., Пилип Л.В. Биологическая химия: Учебное пособие. – Киров: Вятская ГСХА, 2011. – 184 с.4. Таганович, А. Д. Биологическая химия[Электронный ресурс] / - Минск : Вышэйшая школа, 2013. - 672 с Спасибо за внимание!