Презентация по биохимии:Активность фермента каталазы в живых и мертвых тканях растений и животных


Тема урока:«Активность фермента каталазы в живых и мертвых тканях растений и животных» И.П.Павлов назвал ферменты «Носителями жизни». План урока:1) Ферменты: повторение теоретического материала 2) Итоги домашней исследовательской работы.3) Свойства ферментов.Лабораторный опыт «Активность фермента каталазы в живых и мертвых тканях растений и животных»»4) Тестирование. Взаимопроверка. Итоги тестирования.5) Выполнение самостоятельной работы. Что мы уже знаем о ферментах? Технологическое отделение.Группа 245Работу выполнили: Яковлева Дарья и Конькова Александра Что такое ферменты? ФЕРМЕНТЫ (от лат. Fermentum(брожение, закваска)– этоэнзимы,специфическиебелки, увеличивающиескорость протеканияхимических реакций вклетках всех живыхорганизмов. Наука о ферментах называется энзимологией. Термин «фермент» был предложен в XVII веке химиком Ван Гельминтом при обсуждении механизмов пищеварения. ИСТОРИЯ ИЗУЧЕНИЯ В 1833 французскими химиками А. Пайеном и Ж. Персо впервые из прорастающих зерен ячменя было выделено активное вещество, осуществляющее превращение крахмала в сахар и получившее название диастазы(амилазы). В середине 19 в. разгорелась дискуссия о природеброжения. Пастер считал, что брожениевызывается лишь живыми микроорганизмами ичто процесс брожения неразрывно связан с ихжизнедеятельностью. А Либих и его сторонники,отстаивая химическую природу брожения, считали,что оно является следствием образования в клеткахмикроорганизмов растворимых ферментов. Луи Пастер Юстас Либих Марселен Бертло Клод Бернар Русский физиолог И.П.Павлов назвал ферменты «Носителями жизни». Выполнили: курсанты 245 группы Бадалян АниБеспрозванных Ксения Термолабильность - изменчивость фермента под влиянием температуры. При возрастании температуры активность фермента сначала растет, а затем, выше определенной температуры, начинает снижаться. Фермент действует строго на определенный вид связи. В качестве примера давайте рассмотрим реакцию расщепления мочевины: О ║ уреазаH2N —С —NH2 + H2O → 2NH3↑ + СО2↑  Этот пример знаком всем владельцам кошек: мочевина, содержащаяся в моче кошек, разлагается на аммиак и СО2 - именно аммиаком и пахнет кошачий ящик с песком, если песок долго не меняли. Следующим важным свойством является то, что ферменты находятся в тканях и клетках в неактивной форме (проферменте). Классическими его примерами являются неактивные формы пепсина и трипсина. Существование неактивных форм ферментов имеет большое биологическое значение. Если бы пепсин вырабатывался сразу в активной форме, то пепсин "переваривал" стенку желудка, т. е. желудок "переваривал" сам себя. Ферменты обладают высокой специфичностью действия. Каждый фермент выполняет строго отведённые ему функции, не влияя на течение многих десятков и сотен других реакций. Это объясняется точным взаимным пространственным соответствием молекул субстрата и активного центра фермента.  ВЫВОД: Ферменты Синтеза Распада катаболические анаболические Классификация ферментов 1.Оксидоредуктазы - ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции, например каталаза: 2 H2O2-->O2+2 H2O2.Трансферазы - ферменты, катализирующие перенос атомов или радикалов. 3.Гидролазы - ферменты, разрывающие внутримолекулярные связи путем присоединения молекул воды, например фосфатаза:                         OHR - O - P = O + H2O --> ROH + H3PO4                      OH Классификация ферментов 4.Лиазы - ферменты, отщепляющие от субстрата ту или иную группу без присоединения воды, негидролитическим путем. Например: отщепление карбоксильной группы декарбоксилазой:                                                                     O                            O //   ||CH3 - C - C ---- > CO2 + CH3 - C          ||    \                                 \          O  OH                              H 5.Изомеразы - ферменты, катализирующие превращение одного изомера в другой  6.Синтетазы - ферменты, катализирующие реакции синтеза.   Какое строение имеют ферменты? Ферменты – это белковые молекулы, синтезируемые живыми клетками. В каждой клетке имеются сотни различных ферментов. С их помощью осуществляются многочисленные химические реакции, которые проходят с большой скоростью при температурах, подходящих для данного организма, то есть в пределах от 5 до 40 градусов. По строению ферменты делят на 2 группы: А) ферменты-протеины (однокомпонентные, т.е. состоят только из белка). Б) ферменты-протеиды (двухкомпонентные, состоящие из белка и небелковой части). Что же является небелковой частью? - это могут быть ионы металла - они называются кофактор.- органическое вещество, непрочно связанное с белком - кофермент.- органическое вещество, прочно связанное с белком - простетическая группа. Работу подготовили:Курсанты 245 группы СПбМТКРязанцев ФедорНовоселов Роман Вывод: Все ферменты – белки. Но не все белки – ферменты. Пищеварительные ферменты Различают три основные категории таких ферментов: амилаза, протеазы, липаза. Амилаза, расщепляет углеводы и находится в слюне, панкреатическом секрете и в содержимом кишечника. Различные виды амилазы расщепляют различные сахара. Протеазы, находящиеся в желудочном соке, панкреатическом секрете и в содержимом кишечника, помогают переваривать белки. Липаза, находящаяся в желудочном соке и панкреатическом секрете, расщепляет жиры. Итоги домашней исследовательской работы «Действие фермента слюны АМИЛАЗЫ на крахмал». Лабораторный опыт:«Активность фермента каталазы в живых и мертвых тканях растений и животных» Цель: Выяснить содержание и роль ферментов в клетках. Сравнить активность фермента в живых и мертвых тканях растений и животных. Обосновать значение фермента каталазы в клетках растений и животных. Ферменты содержатся в каждой животной и растительной клетках Большая часть ферментов связана с определенными клеточными структурами (ядро, цитоплазма, пластиды, лизосомы и т. д.), где и осуществляется их функция. Каталаза содержится в микротельцах (пероксисомах). Эти тельца имеют овальную форму, зернистую структуру, находятся в цитоплазме. Пероксисомы имеют размеры 0,3–1,5 мкми содержат внутри кристаллические ферменты Какова каталитическая активность ферментов? Этот вопрос мы рассмотрим на примере изучения работы фермента каталазы. В каждой растительной и животной клетке имеется фермент каталаза, которыйрасщепляет пероксид водорода. Пероксид водорода - это ядовитое вещество, которое образуется в организме в результате ОВ-реакций. Так вот чтобы не произошло самоотравления клетки и организма в целом, каталаза расщепляет это вещество до воды и кислорода: каталаза 2Н2О2 -----------> 2Н2О + О2↑ ВЫВОД: Фермент каталаза катализирует расщепление пероксида водорода (Н2О2) с образованием молекул воды и кислорода. Расщепляя Н2О2, каталаза играет защитную роль. Она обезвреживает ядовитое вещество (пероксид водорода), которое непрерывно образуется в клетке в процессе жизнедеятельности. Активность фермента очень высока: при 0 °С – 1 молекула катализатора разлагает за 1 секунду до 40 000 молекул Н2О2. Практическая часть. 1. Прилейте по 2 мл Н2О2 в пять пробирок с: сырой печенью; вареной печенью; сырым картофелем; вареным картофелем; сырой рыбойварёной рыбой Объяснение результатов опытов: В тканях и клетках живых организмов присутствуют специальные белки, выполняющие роль биологических катализаторов – ферментов. В тканях и клетках, подвергнутых термической обработке, белки денатурировали, разрушилась их структура.Выводы: Биологические катализаторы – ферменты – дают возможным протекание химических реакций при нормальных условиях: комнатной температуре и без использования каких-либо сильнодействующих химических веществ. Увеличение площади соприкосновения реагентов увеличивает скорость химической реакции. КОРОТКО О ГЛАВНОМ Ферменты, или энзимы, - это органические катализаторы белковой природы, которые ускоряют реакции, необходимые для функционирования живых организмов известно более 2000 10 10 10 Размер молекул. Будучи по своей природе белками, ферменты должны иметь большие значения молекулярной массы. Действительно, она может колебаться в пределах от 1000000 до 100000000. Отличия ферментов от неорганических катализаторов Большая относительная молекулярная масса 1 000 000 –10 000 0000 Ускорение одной реакции или группы однотипных реакций Организм быстро и точно выполняет программу синтеза нужных ему соединений Селективность (избирательность действия) Белки (пищи) - аминокислоты - белки организма Углеводы (пищи) - простые сахара - углеводы организма Жиры (пищи) - жирные кислоты, глицерин - жиры организма Эффективность Скорость увеличивается Молекулы ферментов очень быстро восстанавливаются (миллионы раз за минуту) Эффективность зависит от Температуры (наибольшая при t 37є) Среды раствора (от рН) пепсин (рН – от 1,5 до 2) (0,9-2,0) слюна (рН –6,8)) (5,6-7,9) желчь (рН – 6,8) (5,6-8,0) кровь плазма (рН – 7,4) (7,25-7,44) пот (рН – 7,4) (4,2-7,8) отклонение – причина заболеваний Ферменты = жизнь Зависимость от температуры. Многие ферменты обладают наибольшей эффективностью при температуре человеческого тела, при 37 градусах . Человек погибает при температурах ниже 35 и выше 42, из-за того, что перестают действовать ферменты, поэтому прекращаются обменные процессы, которые определяют сам процесс жизни. Ферменты Специфичность, или избирательность, ферментов столь велика, что их сравнивают с ключом, который подходит только к одному замку. Ферменты, как правило, ускоряют однотипные реакции, и лишь немногие из них действуют лишь на одну определенную и единственную реакцию. Фермент Промышленность Использование Амилазы–расщепление крахмала Текстильная Удаление крахмала (на нитях – шлихтование) Хлебопекарная Превращение крахмала в глюкозу Пивоваренная Осахаривание крахмала Каталаза Пищевая Удален. пероксида водорода Резиновая Превращение латекса в резину Целлюлоза Пищевая Осветление фруктовых соков Пектиназы Использование в промышленности Фермент Промышленность Использование Протеазы (расщепление белка) Папаин Пивоваренная Качество пены Мясная Умягчение мяса Фицин Фармацевтическая Добавки к зубным пастам Фотография Смывание желатина с использ.пленки Пепсин Пищевая Производство готовых каш Фармацевтическая Препараты улучшающие пищеварение Трипсин Пищевая Детские продукты питания Фермент Промышленность Использование Протеазы Реннин Сыроделие Получение казеина Бактериальные протеазы Стирка белья Стиральные порошки Кожевенная Отделение волоса Текстильная Извлечение шерсти Пищевая Производство кормов Какой вывод можно сделать по изученной теме? Общий вывод: ферменты - катализаторы и для них характерны все принципы катализа, но ферменты обладают и рядом уникальных свойств, которые их отличают от неорганических катализаторов. Это отличие объясняется белковой природой фермента Выполните тест. 1. Ферменты – это катализаторы: а) углеводной природы; б) белковой природы; в) неорганической природы; г) липидной природы. 2. Участок молекулы фермента, отвечающий за присоединение вещества: а) каталитический центр; б) субстратный центр; в) аллостерический центр; г) активный центр. 3. Почему под влиянием высокой температуры ферменты теряют свою активность?а) понижается активность субстрата;б) изменяется пространственная структура молекул;в) изменяется содержание ферментов в клетке. 4. При какой температуре наступает оптимальная активность ферментов у животных?а) 40-50˚;б) 30-40˚;в) 50˚. 5. Что происходит с ферментом при его взаимодействии с субстратом?а) фермент мутирует;б) фермент не изменяется;в) фермент превращается в новое вещество. Взаимопроверка.Самоанализ Число правильных ответов Вывод 5 Тему усвоил 4 Тему усвоил достаточно 3 Тему усвоил плохо 2 Тему не усвоил, приходишь на дополнительное занятие б а б г б 5 4 3 2 1 Домашнее задание:Творческое задание: подготовить презентацию «Области применения ферментов»Подготовить отчет по исследовательской домашней работе2) Индивидуальные задания: подготовить опережающие задания по теме «Витамины рыбы» 1.Подведем итог урока: оценки2. Предлагаю выполнить самостоятельную работу по теме: «Ферменты»