Конспект урока по теме Белки-биополимеры

«Белки- биополимеры»
Предмет: Химия
Тема программы: Азотсодержащие органические соединения
Тип урока: Комбинированный с использованием ИКТ
Вид урока: Урок изучения и первичного закрепления новых знаний с использованием презентации
Цели урока:
Образовательные:
расширить знания о белках – биологических полимерах
рассмотреть строение, состав и свойства белков
Развивающие:
формирование основных учебных компетенций: учебной, коммуникативной, личностной
развитие умений
развитие умений анализировать, сравнивать, обобщать, делать выводы, выступать перед аудиторией
проводить исследовательскую работу по инструкционной карте
Воспитательные:
воспитать потребность в знаниях, повышение познавательных интересов, привитие интересов к естественным наукам
формирование адекватной самостоятельности учащихся
с помощью опыта « изменение структуры и свойств белков при действии на них алкоголя» убедить учащихся, что спирт губительно действует на организм человека
Задачи урока:
Использование исторического материала при введение в тему урока
Включение элементов, информационной технологии в процесс объяснения материала урока (мультимедийная презентация)
Методы: фронтальный, групповой, исследовательский, работа с информационными и оценочными листами
Необходимое оборудование: презентация «Белки-ВМС», инструктивные карты, мультимедийный проектор, экран, компьютер, информационные листы (16), оценочный листРеактивы: растворы азотной кислоты HNO3, сульфата меди(II) CuSO4, гидроксида натрияNaOH, хлорида натрия NaOH, cоляной кислоты HCI, этиловый спирт C2H5OH.
К концу урока обучающиеся будут:
Знать Уметь
а) Определение белкам как биополимерам
б) Строение молекул, физико- химические свойства белков
в) Значение белков в жизни человека а) Выполнять качественные реакции на белок
б) Правильно составлять рацион вегетарианского питания
Требования к качеству обученности: Кα > 0,7
Краткое описание хода урока
1. Введение
2. Состав и строение белков
3. Структурная классификация белков
4. Физико – химические свойства белков
5. Функции белков
6. Значение белков и ферментов
7. Белки пищевых продуктов
8. Рефлексивно – оценочный этап
9. Вывод
10. Домашнее задание
Подробный конспект урока
Мотивация обучающихся (Слайд № 1)
«Белки, жиры и углеводы,
Пройдут века, эпохи годы,
К вам мы прикованы на век,
Без вас не мыслим человек»
Проблема: Какой класс органических соединений мы с вами ещё не изучали?
Правильно: Белки
Тема нашего урока: «Белки – биополимеры» (Слайд №2)
Историческая справка
Первый белок, очищенный от примеси соединений другой природы, получен в 1728 г. Я. Беккари. Это был белок пшеничного зерна, называемый клейковиной. Вскоре обнаружили, что сходные соединения находятся во всех органах не только растений, но и животных. Этот факт очень удивил учёных, привыкших делить вещества на соединения «животного и растительного мира». Оказалось, что при нагревании они выделяли «летучие щёлочи» вещества основного характера – аммиак и амины. В первой половине XIX в. выяснилось, что белки составляют неотъемлемую часть всех без исключения живых веществ на Земле. Их уважительно стали именовать протеинами ( от греч. рrotos – первый).
В начале XX в. Эмиль Герман Фишер предположил, что белки представляют собой линейные нитевидные полимеры с молекулярной массой 4000 – 5000. Это оказалось верным лишь отчасти. Во время Второй мировой войны и сразу после неё исследования белков получили новый стимул: среди веществ этого класса были открыты физиологически активные соединения – антибиотики, гормоны. Учёные научились соединять между собой 100 и более аминокислотных остатков, так появилась возможность получать полипептид заданного строения. С 1945 г. Английский биохимик Фредерик Сенгер приступил к изучению природного белка инсулина С259Н337N65О75S6 с массой 5727 (гормон поджелудочной железы, который регулирует глюкозу в крови). Оказалось , что он состоит из двух полипептидных цепей длиной 21 и 30 остатков аминокислот. Филигранная работа потребовала долгих девяти лет, но была вознаграждена Нобелевской премией по химии. На основе открытия Ф. Сенгера в 1963 г. был завешен первый синтез инсулина из отдельных кислот. Это был триумф синтетической органической химии! (Приложение 1)
Белки- природные высокомолекулярные соединения представляют собой полимерные цепи, образующиеся в реакции поликонденсации, состоящие из десятков, тысяч, миллионов и более остатков α- аминокислот, связанных между собой пептидными связями. (Слайд№3)
Состав и строение белков (Слайд№4)
11982451487805
В 1810 году Ж. Гей-Люссак и Л. Тенар впервые определили элементарный состав белковых веществ. В 1833 году Ж. Гей-Люссак доказал, что в белках обязательно присутствует азот, а также углерод, водород, кислород. Во многих из них содержится и сера. Примерный химический состав белка может быть представлен следующей таблицей (Слайд№5)
Химический элемент Массовая доля (в %)
С (углерод) 50-55
Н (водород) 6-8
О (кислород) 19-24
N (азот) 15-18
S (сера) 0,3-2,5
Р (фосфор) 0-5
Молекула белка куриного яйца имеет формулу С237Н386О78N58S2
Гемоглобин (С738Н1160О208N203S2Fe)4. (В крови взрослого человека содержится 1кг)
Казеин С1864Н3021О576N468S2
Пенициллин С16Н18О4N2
Для сравнения молекулярные массы некоторых небелковых соединений:
Этиловый спирт 46
Бензол 78
Белок вируса табачной мозаики примерно 40 000 000
Для белков характерны огромные молекулярные массы, значение которых в некоторых случаях достигают почти миллиарда, например, белок коллагена 350.000 имеет длину около 0,3 мкм, а белок миозин с массой 1.000.000.000 имеет длину 1 мм. (Слайд№6,№7)
Эти данные говорят о необычайной сложности белков по сравнению с веществами небелковой природы.
Белки (полипептиды) – биополимеры, построенные из остатков α-аминокислот, соединённых пептидными связями. Наличие в белках пептидной связи предположил русский учёный А. Я. Данилевский.
Пептидной связью называют амидную связь (- СО – NН -) , образованную при взаимодействии
α-аминокислот за счёт реакции между аминогруппой (NH2)- одной молекулы и карбоксильной группы (СООН) – другой молекулы (В случае других соединений, не белков, такие связи называются амидными). (Слайд№8)
18548352063750
Макромолекулы природных полипептидов (белков) состоят из остатков α-аминокислот
( -NН – СН(R) – СО-)n , в составе R могут быть открытые цепи, карбо- и гетероциклы, а также различные функциональные группы (-SH, -OH, -COOH, - NН2). (Слайд№9)
6534154615815
Схема образования полипептида: (Слайд№10)
14719307348220
Структурная классификация белков
Белки – основа биомембран, важнейшей составной части клетки и клеточных компонентов. Они играют ключевую роль в жизни клетки, составляя как бы материальную основу её химической деятельности. Исключительное свойство белка – самоорганизация структуры, т.е. его способность самопроизвольно создавать определённую свойственную только данному белку пространственную структуру. Основными строительными блоками молекул белков являются аминокислоты. 20-22 аминокислоты «кирпичики» белкового здания. Соединяя их в разном порядке, можно получить множество веществ с разными свойствами.
Выделяют 4 уровня структурной организации белков:
Первичная структура белка - определённый набор и последовательность, стабильность структуры аминокислотных звеньев, соединённых пептидными связями (- СО – NН -) (Слайд№11)
10147302999740
Вторичная структура белка - в 1951 г. американские учёные Лайнус Полинг и Роберт Кори показали, что при образовании пространственной конфигурации белковой молекулы, напоминающей спираль образуется благодаря многочисленным водородным связям между группами (-СО-) и (-NН -) (Слайд№12)
23228307146290

Третичная структура белка - характеризуется трёхмерной пространственной упаковкой полипептидной цепи. В результате её образования размеры белковой молекулы могут стать меньше длины полипептидной цепи в 10 раз. Это достигается образованием ковалентных связей (- S - S -) между витками спирали. (Слайд№13)
2226945979170
Четвертичная структура белка - некоторые белковые макромолекулы могут соединяться друг с другом и образовывать крупные полимерные молекулы соединенные при помощи ионов. Эта структура белковой молекулы определяет специфическую биологическую активность белка (гемоглобин только при такой структуре способен присоединять и транспортировать О2 в организм). (Слайд№14)
20250153956685
Ребята, давайте сейчас приведём наши знания в систему. (Слайд№15)
10896606274435
Свойства белков
Физические:
Белки обычно бесцветны (одно из исключений – красный гемоглобин крови). Некоторые белки могут быть получены в кристаллическом виде (например, желатин)
Некоторые белки не растворяются в воде (молекулы фибриллярных белков нитеобразны и склонны группироваться одна возле другой с образованием волокон. Это основной строительный материал тканей: сухожилий, мускульных и покровных тканей.
( Пучок волос площадью 1см2 выдерживает вес в 5 тонн, а на женской косе в 200 тыс. волосинок можно поднять гружёный КамАЗ весом 20 т), другие – растворяются (глобулярные белки свернуты в клубочки и выполняют ряд функций, требующих подвижности. Из-за большого размера молекул образующиеся растворы являются коллоидными)
Некоторые белки способны к набуханию. (Слайд№16,17)
Химические:
Проблема: Как действуют на белки различные вещества? Что происходит с ними при нагревании? Ответ на эти вопросы дадут опыты. (Проводит учитель)
Техника безопасности при проведении опытов:
Запрещается: есть, пить, пробовать вещества на вкус; выливать остатки реактивов в ёмкость, из которых они были взяты; оставлять открытыми склянки с жидкостью; оставлять не убранными разлитые реактивы.
Рекомендуется: наливать реактивы только над столом и в количествах, рекомендуемых учителем, тетради и учебники отодвинуть в сторону, после проведения опыта привести в порядок рабочее место. (Приложение 15)
Эксперимент «Денатурация белка».
Ход эксперимента: Возьмём немного сырого мяса. Поместим в пробирку и нагреем.
Наблюдения: При нагревании белок свернулся, а при дальнейшем нагревании обугливается и на стенках пробирки появляются капельки воды.
Вывод: При нагревании белки подвергаются необратимому свёртыванию (вывод делают обучающиеся).
Денатурация (пептизация с греч. peptos- «сваренный») это изменение третичной и четвертичной структур белковой молекулы под влиянием внешних факторов (повышение температуры, давления, механического воздействия, действия химических реагентов, УФ – излучения, радиации и т. д.) (Слайд№18)
Обучающиеся получают инструкционную карту №1 и проводят эксперимент. (Приложение 2)
Инструкционная карта №2
Опыт №1. «Денатурация белка.»Ход эксперимента: В пробирки с раствором яичного белка добавьте вещества, приведённые в таблице. Что наблюдаете? Содержимое пробирок перемешайте, а затем добавьте воды.
Наблюдения: В каких пробирках наблюдается осадок до и после добавления воды?
В пробирках, где наблюдаем растворение осадка идёт процесс ренатурации – восстановление структуры белка.
Отметьте знаком «+» или «-» в таблице. ( Приложение 3)
№п/пВещества Осадок Осадок после добавления
1 HCI 2 NaOH3 C2H5OH 4 NaCI5 CuSO4 Обучающиеся делают вывод при действии каких веществ белок необратимо свёртывается.
Обучающиеся проводят самопроверку (сравнивают с эталоном) и выставляют себе в оценочный лист ОЦЕНКУ. (Слайд№19)
В организме лучше усваиваются белки, подвергнутые тепловой обработке (денатурированные), т.к. происходят изменения во вторичной и третичной структуре белка, а первичная структура белка сохраняется , при этом белок теряет свои свойства. Это облегчает доступ к молекулам ферментов желудочно – кишечного тракта.
Большинство белков свёртываются при температуре до 100 0 С. Именно поэтому все живое гибнет в огне, практически все – при кипячении воды, а в привычной для нас форме невозможна жизнь на «горячих» планетах Солнечной системы (Меркурий и Венера). (Слайд№20)
Опыт №2. «Модель процесса пищеварения» (опыт можно провести заранее).
В две пробирки наливают по 2 мл раствора куриного белка, в одну добавляют 1 мл раствора фермента. В качестве такового можно использовать насыщенный раствор аптечного препарата фестал (таблетку предварительно освободить от оболочки). Фестал представляет собой ферментативный препарат, облегчающий пищеварение. В его состав входят ферменты липаза (расщепляет жиры), амилаза ( расщепляет углеводы), протеаза ( гидролизует белки). Обе пробирки помещают на водяную баню при температуре человеческого тела- 37-40 0 С. В течение 30 минут продолжается процесс «переваривания» белка. По окончании нагревания в обе пробирки добавляют по 2 мл насыщенного раствора (NH4)2SO4. В первой (контрольной) образуется обильный белый осадок: белок денатурирует. Во второй таких изменений не наблюдается: белок гидролизовался, а аминокислоты и пептиды с небольшой молекулярной массой не свёртываются. (Приложение 4),(Слайд№21)
Цветные реакции на белок. Инструкционная карта№3
Видеоэксперимент.
Опыт №3. «Биуретовая реакция».
Описание эксперимента: Возьмём белок куриного яйца, добавим к нему раствор гидроксида натрия NaOH и несколько капель раствора сульфата меди(II)CuSO4. .(Белок окрашивается в красно- фиолетовый цвет)
Опыт №4. «Ксантопротеиновая реакция».
Описание эксперимента: Возьмём небольшой кусочек творога, добавим к нему концентрированную азотную кислоту HNO3 и нагреем. ( Белок окрашивается в жёлтый цвет)
Проблема: Почему при попадании азотной кислоты на кожу и ногти появляется жёлтое окрашивание? Чем оно вызвано? Какой практический вывод можно сделать из этого опыта? (Приложение 5),(Слайд№22)
За правильное получение результата реакции в оценочный лист выставить 5б.
Функции белков в природе (Приложение 6),(Слайд №23)
СТРУКТУРНАЯ – белки входят в состав всех клеточных мембран и органоидов клетки, а также внеклеточных структур (рога, волосы, шерсть, копыта, верхний отмерший слой кожи).
ДВИГАТЕЛЬНАЯ - особые сократительные белки участвуют во всех видах движения клетки и организма (сокращение мышц).
ЭНЕРГЕТИЧЕСКАЯ – белки можно расщепить, окислить и получить энергию, необходимую для жизни.
ТРАНСПОРТНАЯ - белки, например гемоглобин, переносит кислород.
ЗАЩИТНАЯ – белки-антитела образуются на проникшие в организм чужеродные белки и микроорганизмы (иммуноглобулины).
КАТАЛИТИЧЕСКАЯ – белки являются биологическими катализаторами (ферменты - пепсин, трипсин и др.)
11722106431280
.Значение белков и ферментов.
Ферменты – белки, обладающие каталитической активностью, т.е. ускоряющие протекание реакций. Они как правило катализируют одну определённую реакцию, На работу ферментов влияют многие факторы: рН, температура, состав среды т. д.
Широко известны заболевания, вызванные ферментативной недостаточностью. Неперевариваемость молока (нет фермента лактозы). По активности ферментов в плазме крови определяют вирусный гепатит.
Ферменты используют для лечения некоторых болезней, например: препараты ферментной природы - панкреатин, фестал, лидаза.
Ферменты используют в животноводстве для приготовления кормов.
Ферменты входят в состав стиральных порошков. (Приложение 7),(Слайд№24)
Белки пищевых продуктов.
Белки являются самой ценной составной частью пищевых продуктов. В отличие от жиров и углеводов белки содержат азот, поэтому ни углеводы, ни жиры не могут заменить человеку белки. В живом организме белок расщепляется до аминокислот, из которых потом организм вновь синтезирует свойственные тканям организма белки. Только растения могут синтезировать аминокислоты из неорганических соединений, а животный организм небелковый азот не усваивает, поэтому белки являются необходимой составной частью пищи. Часть аминокислот может быть синтезирована в организме из других аминокислот, имеющихся в составе пищи. Такие аминокислоты называются заменимыми, но существуют восемь так называемых аминокислот, которые организм образовывать не может. Эти аминокислоты он должен получать в готовом виде из пищи. К ним относятся следующие кислоты:
НЕЗАМЕНИМЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ (Слайд № 25)
Валин
Лейцин
Изолейцин
ТреонинМетионин
ФенилаланинТриптофан
Лизин
Белки, содержащие все незаменимые кислоты называются ПОЛНОЦЕННЫМИ, а белки, содержащие не все аминокислоты, являются НЕПОЛНОЦЕННЫМИ.
ПОЛНОЦЕННЫЕ белки содержатся в продуктах животного происхождения, т. е. в мясе, молоке, яйцах. Кроме того полноценные белки содержатся в бобовых (сое, фасоли, горохе).
ПРОДУКТЫ СОДЕРЖАНИЕ В %
Мясо 18-22
Рыба 17-22
Сыр 20-36
Яйцо 13
Молоко 4,5
Икра осетровая 28
Хлеб ржаной 7,8
Макароны 9-13
Горох 26
Гречневая крупа 11
Орех кедровый 4
Картофель 1,5-2
Капуста 1,1-1,6
Морковь 0,8-1
Неполноценные белки в основном содержатся в растительных продуктах и в соединительных тканях животных (в костях, сухожилиях). Общее количество разнообразных белков обычно обеспечивает организм достаточным количеством незаменимых аминокислот.
(Приложение 8),(Слайд№26)
Рефлексивно- оценочный этап. (Приложение 9)
Ответить на вопросы:
Ответ: «Да» или «Нет»
1.В состав белков входят аминокислоты, прочно связанные между собой водородными связями.
2. Пептидной называют связь между углеродом карбоксильной группы одной аминокислоты и азотом аминогруппы другой аминокислоты.
3. Белки составляют основную часть органических веществ клетки.
4. Белок – мономер.
5. Продукты гидролиза пептидов – вода.
6. Белок - макромолекула.
7. Катализаторы клетки – это белки.
8. Продукты гидролиза пептидов – аминокислоты.
9. Существуют белки которые переносят кислород и углекислый газ.
10. Иммунитет не связан с белками.
Самопроверка (Слайд № 27)
1 2 3 4 5 6 7 8 9 10
Нет Да Да Нет Нет Да Да Да Да Нет
За правильные ответы на 10-9 вопросов -5 баллов
За правильные ответы на 8-7 вопросов- 4 балла
За правильные ответы на 6 вопросов – 3 балла
Обучающиеся проводят самопроверку (сравнивают с эталоном) и выставляют себе в оценочный лист ОЦЕНКУ.
СОСТАВЬ СЛОВО (Приложение 10)
1.Наличие в белках пептидной связи предложил учёный:
Е) М.В. Ломоносов;
М) А.Я. Данилевский;
В) В.В. Морковников;
Г) Э.Г.Фишер.
2. Какую функцию выполняет белок инсулин в организме?
А) способствует свёртыванию крови;
В) образует комплексы с инородными белками;
С) переносит кислород в мышцах;
Е) регулирует обмен глюкозы.
3. Имитацией третичной структуры белковой молекулы является:
Н) клубок ниток;
Т) Свёрнутая в клубок электроспираль;
А) телевизионная антенна
О) выпрямлённый телефонный шнур.
4. Как зазывается белок, у которого первым удалось расшифровать первичную структуру?
А) рибонуклеаза;
И) инсулин;
К) глобин;
З) миоглобин.
5. Биологическими катализаторами- веществами белковой природы - называются:
З) гормоны;
О) ферменты;
Л) витамины;
Д) углеводы.
6. Какая структура белковой молекулы определяет специфическую биологическую активность белка?
Н) четвертичная;
М) третичная;
Ы) вторичная;
Х) первичная.
7. Какой вид химической связи поддерживает вторичную структуру белковой молекулы?
И) водородная;
П) ионная;
Ч) пептидная;
Г) Металлическая.
8. Укажите элементарный состав простых белков:
Р) С,Н;
Н) С, Н, О, N, S;
Ц) С, Н, О;
Я) вся таблица Менделеева;
Взаимопроверка: (Слайд №28)
1 2 3 4 5 6 7 8
М Е Т И О Н И Н
За 8 угаданных букв – 5б
За 7 угаданных букв – 4б
За 6 угаданных букв – 3б
Обучающиеся проводят взаимопроверку (сравнивают с эталоном) и выставляют в оценочный лист ОЦЕНКУ.
РЕФЛЕКСИЯ «Лист обратной связи» (Приложение 11)
Заверши фразу
Сегодня я узнал уроке…
Было интересно…
Я понял, что…
Я научился…
Я смог…
Меня удивило…
Урок дал мне для жизни..Мне захотелось…
ДОМАШНЕЕ ЗАДАНИЕ (на выбор) (Слайд№29)
Составить кроссворд на тему «БЕЛКИ».
Составить меню из растительных продуктов. (Приложение 16)
Ежедневная белковая норма для здорового человека, не менее 100г.
ПРОБЛЕМА: Мясо содержит все необходимые человеку аминокислоты, какие требования должны предъявляться к организации вегетарианского питания?
ВЫВОД: Белковые вещества являются главной составной частью всего живого; их функции в организме весьма многообразны и сложны. Со свойствами белков связаны основные проявления жизни – способность к обмену веществ, наследственной передаче морфологических особенностей живого; защитные функции организма. Все ферменты имеют белковую природу, а они катализируют все химические реакции в клетке. Белки являются основным строительным материалом в организме: он входит в состав ядерных и цитоплазматических структур клеток. Белки обеспечивают все двигательные реакции в живой природе, и в первую очередь, сокращение мышц. В составе клеток белки не могут заменены ни жирами, ни углеводами, ни любыми другими веществами. Они совершенно необходимы для нормального функционирования клеток. Белки применяются в медицинской практике, например, в виде лечебной сыворотки. Велика роль белков в лёгкой промышленности: кожевенная промышленность перерабатывает шкуры животных, текстильная промышленность использует шёлк и шерсть, из костей и сухожилий получают клей и желатин. Последний широко используется в пищевой промышленности, в кулинарии. (Приложение 12)
Оценочный лист (Приложение 13)
В мире интересных фактов (приложение 14)
ЗАКЛЮЧЕНИЕ К УРОКУ (Слайд№30)
Меняя каждый миг свой образ прихотливый,
Капризна, как дитя, и призрачна как дым,
Кипит повсюду жизнь в тревоге суетливой,
Великое смешав с ничтожным и смешным…
С. Я. Надсон
Используемая литература
И,Г, Хомченко. Общая химия. М.: «Просвещение», 1994г.
В.Л. Гурецкая. Органическая химия. М.: «Высшая школа»,1976г.
Н.Е.Кузнецова. Химия 10кл.М.: «Вентана-Граф», 2007г.
О.С. Габриелян. Химия 10кл.М.: «Дрофа», 2007г.
Л. С. Гузей. Химия 11кл.М.: «Дрофа»
Научно- методический журнал ХИМИЯ. М. < Издательская Группа «Основа» >,2011г
Интернет- ресурсы
-59055-131445Приложение 1
Историческая справка
Первый белок, очищенный от примеси соединений другой природы, получен в 1728 г. Я. Беккари. Это был белок пшеничного зерна, называемый клейковиной. Вскоре обнаружили, что сходные соединения находятся во всех органах не только растений, но и животных. Этот факт очень удивил учёных, привыкших делить вещества на соединения «животного и растительного мира». Оказалось, что при нагревании они выделяли «летучие щёлочи» вещества основного характера – аммиак и амины. В первой половине XIX в. Выяснилось, что белки составляют неотъемлемую часть всех без исключения живых веществ на Земле. Их уважительно стали именовать протеинами ( от греч. рrotos – первый).
В начале XX в. Эмиль Герман Фишер предположил, что белки представляют собой линейные нитевидные полимеры с молекулярной массой 4000 – 5000. Это оказалось верным лишь отчасти. Во время Второй мировой войны и сразу после неё исследования белков получили новый стимул: среди веществ этого класса были открыты физиологически активные соединения – антибиотики, гормоны. Учёные научились соединять между собой 100 и более аминокислотных остатков, так появилась возможность получать полипептид заданного строения. С 1945 г. Английский биохимик Фредерик Сенгер приступил к изучению природного белка инсулина (гормон поджелудочной железы, который регулирует глюкозу в крови). Оказалось , что он состоит из двух полипептидных цепей длиной 21 и 30 остатков аминокислот. Филигранная работа потребовала долгих девяти лет, но была вознаграждена Нобелевской премией по химии. На основе открытия Ф. Сенгера в 1963 г. был завешен первый синтез инсулина из отдельных кислот. Это был триумф синтетической органической химии!
Приложение 2

Инструкционная карта№1
Проблема: Как действуют на белки различные вещества? Что происходит с ними при нагревании? Ответ на эти вопросы дадут опыты. (Проводит учитель)
Эксперимент «Денатурация белка».
Ход эксперимента: Возьмём немного сырого мяса. Поместим в пробирку и нагреем.
Наблюдения: При нагревании белок свернулся, а при дальнейшем нагревании обугливается и на стенках пробирки появляются капельки воды.
Вывод: При нагревании белки подвергаются необратимому свёртыванию (вывод делают обучающиеся).
center4431030
Приложение 3
Инструкционная карта №2
Опыт №1. «Денатурация белка.»Ход эксперимента: В пробирки с раствором яичного белка добавьте вещества, приведённые в таблице. Что наблюдаете? Содержимое пробирок перемешайте, а затем добавьте воды.
Наблюдения: В каких пробирках наблюдается осадок до и после добавления воды?
В пробирках, где наблюдаем растворение осадка идёт процесс ренатурации – восстановление структуры белка.
Отметьте знаком «+» или «-» в таблице. (Приложение 3)
№п/пВещества Осадок Осадок после добавления
1 HCI 2 NaOH3 C2H5OH 4 NaCI5 CuSO4 11791955640705
Приложение 4
Опыт №2. «Модель процесса пищеварения» (опыт можно провести заранее).
В две пробирки наливают по 2 мл раствора куриного белка, в одну добавляют 1 мл раствора фермента. В качестве такового можно использовать насыщенный раствор аптечного препарата фестал (таблетку предварительно освободить от оболочки). Фестал представляет собой ферментативный препарат, облегчающий пищеварение. В его состав входят ферменты липаза (расщепляет жиры), амилаза ( расщепляет углеводы), протеаза ( гидролизует белки). Обе пробирки помещают на водяную баню при температуре человеческого тела- 37-40 0 С. В течение 30 минут продолжается процесс «переваривания» белка. По окончании нагревания в обе пробирки добавляют по 2 мл насыщенного раствора (NH4)2SO4. В первой (контрольной) образуется обильный белый осадок: белок денатурирует. Во второй таких изменений не наблюдается: белок гидролизовался, а аминокислоты и пептиды с небольшой молекулярной массой не свёртываются. (Рассказ обучающегося)
6318254554855
lefttopПриложение 5
Инструкционная карта№3
Цветные реакции на белок.
(Видеоэксперимент)
Опыт №3. «Биуретовая реакция».
Описание эксперимента: Возьмём белок куриного яйца, добавим к нему раствор гидроксида натрия NaOH и несколько капель раствора сульфата меди(II) CuSO4. .(Белок окрашивается в красно- фиолетовый цвет)
Опыт №4. «Ксантопротеиновая реакция».
Описание эксперимента: Возьмём небольшой кусочек творога, добавим к нему концентрированную азотную кислоту HNO3 и нагреем. ( Белок окрашивается в жёлтый цвет)
Проблема: Почему при попадании азотной кислоты на кожу и ногти появляется жёлтое окрашивание? Чем оно вызвано? Какой практический вывод можно сделать из этого опыта?
Приложение 6
Функции белков в природе
СТРУКТУРНАЯ – белки входят в состав всех клеточных мембран и органоидов клетки, а также внеклеточных структур (рога, волосы, шерсть, копыта, верхний отмерший слой кожи).
ДВИГАТЕЛЬНАЯ - особые сократительные белки участвуют во всех видах движения клетки и организма (сокращение мышц).
ЭНЕРГЕТИЧЕСКАЯ – белки можно расщепить, окислить и получить энергию, необходимую для жизни.
ТРАНСПОРТНАЯ - белки, например гемоглобин, переносит кислород.
ЗАЩИТНАЯ – белки-антитела образуются на проникшие в организм чужеродные белки и микроорганизмы (иммуноглобулины).
КАТАЛИТИЧЕСКАЯ – белки являются биологическими катализаторами (ферменты - пепсин, трипсин и др.).
8648704144010
Приложение 7
Значение белков и ферментов.
Ферменты – белки, обладающие каталитической активностью, т.е. ускоряющие протекание реакций. Они как правило катализируют одну определённую реакцию, На работу ферментов влияют многие факторы: рН, температура, состав среды т. д.
Широко известны заболевания, вызванные ферментативной недостаточностью. Неперевариваемость молока (нет фермента лактозы). По активности ферментов в плазме крови определяют вирусный гепатит.
Ферменты используют для лечения некоторых болезней, например: препараты ферментной природы - панкреатин, фестал, лидаза.
Ферменты используют в животноводстве для приготовления кормов.
Ферменты входят в состав стиральных порошков.
10839453649980
Приложение 8
Белки пищевых продуктов.
Белки являются самой ценной составной частью пищевых продуктов. В отличие от жиров и углеводов белки содержат азот, поэтому ни углеводы, ни жиры не могут заменить человеку белки. В живом организме белок расщепляется до аминокислот, из которых потом организм вновь синтезирует свойственные тканям организма белки. Только растения могут синтезировать аминокислоты из неорганических соединений, а животный организм небелковый азот не усваивает, поэтому белки являются необходимой составной частью пищи. Часть аминокислот может быть синтезирована в организме из других аминокислот, имеющихся в составе пищи. Такие аминокислоты называются заменимыми, но существуют восемь так называемых аминокислот, которые организм образовывать не может. Эти аминокислоты он должен получать в готовом виде из пищи. К ним относятся следующие кислоты:
НЕЗАМЕНИМЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ
Валин
Лейцин
Изолейцин
ТреонинМетионин
ФенилаланинТриптофан
Лизин
Белки, содержащие все незаменимые кислоты называются ПОЛНОЦЕННЫМИ, а белки, содержащие не все аминокислоты, являются НЕПОЛНОЦЕННЫМИ.
ПОЛНОЦЕННЫЕ белки содержатся в продуктах животного происхождения, т. е. в мясе, молоке, яйцах. Кроме того полноценные белки содержатся в бобовых (сое, фасоли, горохе).
ПРОДУКТЫ СОДЕРЖАНИЕ В %
Мясо 18-22
Рыба 17-22
Сыр 20-36
Яйцо 13
Молоко 4,5
Икра осетровая 28
Хлеб ржаной 7,8
Макароны 9-13
Горох 26
Гречневая крупа 11
Орех кедровый 4
Картофель 1,5-2
Капуста 1,1-1,6
Морковь 0,8-1
Неполноценные белки в основном содержатся в растительных продуктах и в соединительных тканях животных (в костях, сухожилиях). Общее количество разнообразных белков обычно обеспечивает организм достаточным количеством незаменимых аминокислот.
Приложение 9
Ответить на вопросы:
Ответ: «Да» или «Нет»
1.В состав белков входят аминокислоты, прочно связанные между собой водородными связями.
2. Пептидной называют связь между углеродом карбоксильной группы одной аминокислоты и азотом аминогруппы другой аминокислоты.
3. Белки составляют основную часть органических веществ клетки.
4. Белок – мономер.
5. Продукты гидролиза пептидов – вода.
6. Белок - макромолекула.
7. Катализаторы клетки – это белки.
8. Продукты гидролиза пептидов – аминокислоты.
9. Существуют белки которые переносят кислород и углекислый газ.
10. Иммунитет не связан с белками.
17678404957445
Приложение 10
СОСТАВЬ СЛОВО
1.Наличие в белках пептидной связи предложил учёный:
Е) М.В. Ломоносов;
М) А.Я. Данилевский;
В) В.В. Морковников;
Г) Э.Г.Фишер.
2. Какую функцию выполняет белок инсулин в организме?
А) способствует свёртыванию крови;
В) образует комплексы с инородными белками;
С) переносит кислород в мышцах;
Е) регулирует обмен глюкозы.
3. Имитацией третичной структуры белковой молекулы является:
Н) клубок ниток;
Т) Свёрнутая в клубок электроспираль;
А) телевизионная антенна
О) выпрямлённый телефонный шнур.
4. Как зазывается белок, у которого первым удалось расшифровать первичную структуру?
А) рибонуклеаза;
И) инсулин;
К) глобин;
З) миоглобин.
5. Биологическими катализаторами- веществами белковой природы -называются:
З) гормоны;
О) ферменты;
Л) витамины;
Д) углеводы.
6. Какая структура белковой молекулы определяет специфическую биологическую активность белка?
Н) четвертичная;
М) третичная;
Ы) вторичная;
Х) первичная.
7. Какой вид химической связи поддерживает вторичную структуру белковой молекулы?
И) водородная;
П) ионная;
Ч) пептидная;
Г) Металлическая.
8. Укажите элементарный состав простых белков:
Р) С,Н;
Н) С, Н, О, N, S;
Ц) С, Н, О;
Я) вся таблица Менделеева;
15614655351780
Приложение 11
РЕФЛЕКСИЯ «Лист обратной связи»
Заверши фразу
Сегодня я узнал уроке…
Было интересно…
Я понял, что…
Я научился…
Я смог…
Меня удивило…
Урок дал мне для жизни..Мне захотелось…
15601954878705
Приложение 12
ВЫВОД: Белковые вещества являются главной составной частью всего живого; их функции в организме весьма многообразны и сложны. Со свойствами белков связаны основные проявления жизни – способность к обмену веществ, наследственной передаче морфологических особенностей живого; защитные функции организма. Все ферменты имеют белковую природу, а они катализируют все химические реакции в клетке. Белки являются основным строительным материалом в организме: он входит в состав ядерных и цитоплазматических структур клеток. Белки обеспечивают все двигательные реакции в живой природе, и в первую очередь, сокращение мышц. В составе клеток белки не могут заменены ни жирами, ни углеводами, ни любыми другими веществами. Они совершенно необходимы для нормального функционирования клеток. Белки применяются в медицинской практике, например, в виде лечебной сыворотки. Велика роль белков в лёгкой промышленности: кожевенная промышленность перерабатывает шкуры животных, текстильная промышленность использует шёлк и шерсть, из костей и сухожилий получают клей и желатин. Последний широко используется в пищевой промышленности, в кулинарии.
11099806372860
-306705-274320
Приложение 13

Оценочный лист
Ф.И.О. Критерии оценки
Опыт№1
«Денатурация» Опыт№2
«Цветные реакции» Задание№1
«Ответь на вопрос» Задание№2
«Составь слово» ИТОГ
12528555399405

Приложение 14
В мире интересных фактов
Паутина представляет собой тончайшую шелковую нить, состоящую из белковых молекул. Причём прочность её уникальна. Это естественно: в природе она предназначена для охоты. Жертва, попавшая в сеть, стремиться вырваться, поэтому паутина должна быть не только прочной на разрыв, но и очень эластичной. Эти качества подходят для создания специальных тканей, из которых могут производиться замечательные парашюты, бронежилеты и т. п. Проблема одна- где взять столько паутины? Даже если учесть, что один паук производит несколько сот метров нити, размеры паучьих ферм должны быть слишком большими! Однако никаких паучьих ферм не требуется. Изыскания ведутся в совершенно ином направлении. Сегодня уже выделен ген паутинообразования. Он внедряется в организмы бактерий, которые, используя питательную среду, производят искусственный белок – особый шёлк. Замечательно, что если в перспективе такой продукт будет производится в больших масштабах, то его вторичная переработка не вызовет никаких проблем( как это имеет место со многими пластмассами, не гниющими и не перерабатывающимися в естественных условиях). Ведь это материал представляет собой белок, который легко будет использовать, например, для приготовления питательных сред для микроорганизмов. Таким образом, разрабатываемое сегодня производство будет безотходным, именно таким, каким должно быть производство будущего.
Не приходила ли вам в голову такая мысль?
Поскольку при переваривании пищи в организме выделяется энергия, нельзя ли создать некий генератор, имитирующий пищеварение: загружаем продукты, получаем энергию? Оказывается, недавно изобретены не только такие источники энергии, но и роботы на их основе. По сообщению журнала «New Scientist», в университете Южной Флориды создан робот, получающий энергию из мяса. Его зовут Чу-Чу (от англ.Chew Chew – жевать-жевать), странного вида 12- колёсный механизм работает на микробиологических топливных элементах. Вырабатываемые устройством ферменты расщепляют жиры, белки и углеводы, вырабатываемая энергия превращается в электричество – и робот готов к работе. Изобретатель Чу-Чу Стюарт Вилкинсон уже придумал новый термин – гастроробот. В планах изобретателя создание газонокосилок, работающих на скошенной траве. Конечно, идеальной пищей для робота в плане энергетической ценности является мясо. Но делать это нужно с большой осторожностью, а то кровожадная железяка, наделённая искусственным интеллектом, может обратить внимание на человека.
center8450580
-226060-194310 Приложение 15
ТЕХНИКА БЕЗОПАСНОСТИ
Запрещается: есть, пить, пробовать вещества на вкус; выливать остатки реактивов в ёмкость, из которых они были взяты; оставлять открытыми склянки с жидкостью; оставлять не убранными разлитые реактивы.
Рекомендуется: наливать реактивы только над столом и в количествах, рекомендуемых учителем, тетради и учебники отодвинуть в сторону, после проведения опыта
привести в порядок рабочее место.
11220456726555
Приложение 16
Аминокислотный состав
пищевых белков (г / 100 г белка)
Незаменимые аминокислоты Норма
по шкале ВОЗ Цельный яичный белок Казеин
(творог, сыр) Белки сыворотки молока Соевый белок Белок риса Рыбный белок
1 2 3 4 5 6 7 8
Изолейцин 4,0 5,5 6.1 6.2 4,9 4.4 4.5
Лейцин 7,0 9.9 9,2 12,3 8.2 8.6 8.6
Лизин 5,5 7.9 8.2 9.1 6.3 3.8 9,3
Метионин +
цистеин 3,5 6.5 3.14 5.7 2,6 3.8 5.1
Фенилаланин +
тирозин 6.0 11.1 11,3 8.2 9.0 8,6 8.2
Треонин4,0 5.8 4.9 5.2 3.8 3.5 4.5
Триптофан 1.0 1.7 1.7 2,2 1.3 1.4 1,1
Валин 5.0 7.7 7.2 5.7 5.0 6.1 5.0
Состав некоторых продуктов питания
с высоким содержанием углеводов
(на 100 г продукта)
Продукт Энергетическая ценность, ккалВода, гБелки, гЖиры, гУглеводы
Моносахариды и дисахариды, гКрахмал, гЦеллюлоза, гОвсяные хлопья 305 12.0 11.0 6.2 1.2 48.9 1.3
Батон нарезной 262 34,1 7,7 3.0 2,8 47.0 0.2
Мед натуральный 314 17,4 0.8 0 74,8 5.5 0
Шоколад без добавлений 544 0.8 5,4 35.3 47.2 5.4 3,9
Шоколад молочный 550 0,9 6.9 35.7 49.5 2.9 2.0
Макаронные изделия 337 13.0 10.4 1,1 2.0 67.7 0.1