ТЕХНОЛОГИЧЕСКАЯ КАРТА занятия по теме: Аминокислоты. Белки
ГБПОУ «Армавирский медицинский колледж»
ТЕХНОЛОГИЧЕСКАЯ КАРТА №19
Дисциплина ОУД. 10 Химия
Курс 1
Специальность 33.02.01 Фармация
Количество часов 2 (90 минут)
Группа
Место проведения
Дата
Преподаватель А.И. АнтюшинТема: Аминокислоты. Белки.
Мотивация изучения темы: «Жизнь – есть способ существования белковых тел» - слова Ф. Энгельса. Многообразие форм белков, а также их функций во многом определяется «кирпичиками», т.е. составляющими их аминокислотами. Значит, что бы узнать материальную основу жизни, надо изучить аминокислоты и белки.
Формируемые общие компетенции:
ОК – 2. Организовывать собственную деятельность, выбирать типовые методы и способы выполнения профессиональных задач, оценивать их выполнение и качество.
ОК – 3. Принимать решения в стандартных и нестандартных ситуациях и нести за них ответственность.
ОК – 5. Осуществлять поиск и использование информации, необходимой для эффективного выполнения профессиональных задач, профессионального и личностного развития.
ОК – 6. Работать в коллективе и команде, эффективно общаться с коллегами, руководством, потребителями.
ОК – 7. Брать на себя ответственность за работу членов команды (подчиненных), за результат выполнения заданий.
ОК – 9. Ориентироваться в условиях смены технологий в профессиональной деятельности.
Цели занятия:
Образовательные (учебные):
- сформировать понятие об аминокислотах, их классификации и строении, номенклатуре, амфотерности, пептидной связи, получении аминокислот, их применении и биологической функции;
- о белках, их строении, структурах, свойствах.
Воспитательные
Продолжать воспитывать:
- способность восприятия и переработки информации, культуру речи;
- настойчивость в достижении цели;
- способность организовывать собственную деятельность при выполнении упражнений.
Развивающие
Развивать:
- познавательный интерес к изучению химии, умение анализировать, сравнивать, делать выводы, самостоятельность;
- умение сопоставлять, анализировать;
- умение действовать по аналогии, применять знания в новых условиях;
- умение выбирать главное (при написание конспекта).
Требования к знаниям, умениям:
З1 - владение основополагающими химическими понятиями, теориями, законами и закономерностями; уверенное пользование химической терминологией и символикой;
З2 - сформированность умения давать количественные оценки и производить расчеты по
химическим формулам и уравнениям.
У1 - использование различных видов познавательной деятельности, решения поставленной задачи, для изучения различных сторон химических объектов и процессов;
У2 - сформированность представлений о месте химии в современной научной картине мира; понимание роли химии в формировании кругозора и функциональной грамотности человека для решения практических задач;
У3 - владение основными методами научного познания, используемыми в химии: наблюдением, описанием, измерением, экспериментом; умение обрабатывать, объяснять результаты проведенных опытов и делать выводы; готовность и способность применять методы познания при решении практического задач;
У4 - владение правилами техники безопасности при использовании химических веществ.
Образовательные технологии: личностно-ориентированная, информационно-коммуникационные
Методы и приемы обучения:объяснительно-иллюстративный,творческо-поисковый
Интеграционные связи
Внутрипредметные связи: строение и свойства карбоновых кислот, аминов, амфотерных, бифункциональных соединений.
БИОЛОГИЯ
Межпредметные связи:
ФИЗИКА
ХИМИЯ
МАТЕМАТИКА
ИНФОРМАТИКА
Средства обучения: конспект, презентации.
Дидактический материал: модели молекул, структурных формул в том числе шаростержневых: карбоновых кислот, аминов, спиртов, пептидной связи.
Задания по теме: «Аминокислоты. Белки».
Оборудование для демонстрации цветных реакций белков: белок куриного яйца, CuSO4, NaOH, Pb(CH3COO)2, HNO3, нагревательные приборы, шерстяная нить.
Хронологическая карта занятия
№ Ход занятия Время (минуты)
1 Организационный момент 2
2 Определение исходного уровня знаний 7
3 Актуализация опорных знаний 12
4 Изучение нового материала 45
5 Закрепление изученного материала 15
6 Подведение итогов 6
7 Задания на дом 3
Ход занятия.
1. Организационный момент – 2 минуты.
1) Взаимное приветствие.
2) Готовность аудитории к занятию, организация дежурства по аудитории, отметка отсутствующих, опоздавших
3) Сообщение цели, задачи и плана урока. (Приложение 1, презентация)
2. Определение исходного уровня знаний – 7 минут.
На предыдущем уроке мы изучали тему «Амины классификация, изомерия, свойства, применение и получение». Ответьте на следующие вопросы:
1) Какие вещества называются аминами?
2) В чем особенности строения аминогруппы, азота?
3) Какими свойствами обладают водные растворы аминов?
4) С какими из приведенных веществ будут взаимодействовать амины: HCl, NaOH, H2O, KCl, HNO3. Напишите уравнения реакций, назовите продукты.
3. Актуализация опорных знаний – 12 минут. (Приложение 1, презентация)
1) Какие вещества называются бифункциональными соединениями? Приведите примеры.
2) Какими свойствами обладают:
а) глюкозаб) фруктоза
3) Определить функциональные группы. Для каких веществ они характерны. Выбрать из перечня веществ те, с которыми они будут реагировать:
а) – СООН: лакмус, цинк, медь, SO2, CuO, Na2CO3, этанол, альдегид.
б) – NH2: KOH, H2SO4, Na2CO3, H2O.
4) Какие вещества называются амфотерными? Привести примеры.
4. Изучение нового материала – 45 минут
Классификация и номенклатура аминокислот. (Приложение 2, презентация студентки группы 1ФВ Хохловой В.)
Аминокислоты – органические бифункциональные в состав которых входит две функциональные группы – карбоксильная –СООН и амино- NH2. Простейшим представителем их является аминоуксусная кислота (глицин) NH2 – СН2 – СООН.
Альфа-аминокислоты играют важнейшую роль в процессах жизнедеятельности живых организмов, так как являются теми соединениями, из которых строится молекула любого белка. Все альфа-аминокислоты, часто встречающиеся в живых организмах, имеют тривиальные названия, которые обычно и употребляются.
Номенклатура.(Приложение 1, презентация)
По систематической номенклатуре названия аминокислот образуются из названий соответствующих кислот прибавлением приставки амино- и указанием места расположения аминогруппы по отношению к карбоксильной группе (либо цифрами, либо буквами греческого алфавита).
Например:
СН3 – СН2 – СН – СООН
|
NH2 2-аминобутановая кислота
СН3 –СН – СН2 –СООН
|
NH2 3-аминобутановая кислота
Представители. Для -аминокислот, которые играют исключительно важную роль в процессах жизнедеятельности животных и растений, применяются тривиальные названия, например:
Глицин Н2N – СН2СООН
Аланин СН3 – СНСООН
|
NH2
Валин (СН3)2СН – СН - СООН
|
NH2
Лейцин (СН3)2СНСН2 – СН – СООН
|
NH2
Изомерия аминокислот.
1. Изомерия углеродного скелета:
СН3 – СН2 – СН – СООН
|
NH2 2-аминобутановая кислота
NH2
|
СН3 – СН – СООН
|
NH2 2-метил-2-аминопропановая кислота
2. Изомерия положения функциональных групп:
СН3 – СН2 – СН – СООН
|
NH2 2-аминобутановая кислота
СН3 – СН – СН2 – СООН
|
NH2 3-аминобутановая кислота
Физические свойства аминокислот.(Приложение 3, презентация студентки)
Аминокислоты – твердые кристаллические вещества с высокой температурой плавления, при плавлении разлагаются. Хорошо растворимы в воде, водные растворы электропроводны. Эти свойства объясняются тем, что молекулы аминокислот существуют в виде внутренних солей, которые образуются за счет переноса протона от карбоксильной группы к аминогруппе.
- Химические свойства аминокислот.
1) Подобно аминам, они реагируют с кислотами с образованием солей аммония:
H2N – CH2 – COOH + HCl → Cl-[ H2N – CH2 – COOH]+
2) Как карбоновые кислоты, они образуют функциональные производные:
а) соли
H2N – CH2 – COOH + NaOH → H2N – CH2 – COO-Na+ + Н2О
б) сложные эфиры
H2N – CH2 – COOH + С2Н5OH → H2N – CH2 – COОС2Н5 + Н2О
3) Взаимодействие амино- и карбоксильной групп как внутри одной молекулы (внутримолекулярная реакция), так и принадлежащих разным молекулам (межмолекулярная).
а) Практическое значение имеет -капролактам (полупродукт для получения капрона).
б) Межмолекулярное взаимодействие -аминокислот приводит к образованию пептидов.
O
||
H2N – CH2 – COOH + H2N – CH – COOH → H2N – CH2 – C – N – CH – COOH
| -H2O | |
CH3 H CH3
Межмолекулярное взаимодействие трех -аминокислот приводит к образованию трипептида и т.д. Фрагменты молекул аминокислот, образующие пептидную цепь, называются аминокислотными остатками, а связь – СО – NH – пептидной связью.
Получение аминокислот.(Приложение 4, презентация студентки)
1) Замещение галогена на аминогруппу в соответствующих галогензамещенных кислотах:
R – CH – COOH + 2NH3 → R – CH – COOH + NH4Cl
| |
Cl NH2
2) Присоединение аммиака кα-, β-непредельным кислотам с образованием
α-аминокислот:
СН2 = СН – СООН + NH3 → H2N – CH2 – CH2 – СООН
Роль в природе и жизнедеятельности организмов.
Роль аминокислот в организме человека поистине огромная, поскольку именно благодаря их существованию получились все наши органы, мышцы, связки, абсолютно все гормоны и ферменты. Даже для того, чтобы хорошо сформировались кости, ногти и волосы необходимо наличие определенных аминокислот. Роль аминокислот в организме человека велика еще и потому, что они являются необходимым элементом для производства крови, лимфы, а так же для гормонов и ферментов.
Белки, классификация и номенклатура. (Приложение 5, презентация студенток)
Белки (полипептиды) – биополимеры, построенные из остатков -аминокислот, соединенных пептидными (амидными) связями. Формально образование белковой молекулы можно представить как реакцию поликонденсации -аминокислот: при взаимодействии двух молекул α-аминокислот происходит реакция между аминогруппой одной молекулы и карбоксильной группы – другой. Это приводит к образованию дипептида:
O O || ||
H2N – CH2 – С – OH + H2N – CH – COOH → H2N – CH2 – С – N – CH – COOH
глицин | -H2O | |
CH3 H CH3
аланин глицилаланин (дипептид)
Функции белков в природе универсальны:
1. Пластическая Строительный материал клетки Например, коллаген, мембранные белки
2. Транспортная Переносят различные вещества Например, гемоглобин (перенос О2 и СО2)
3. Защитная Обезвреживают чужеродные вещества Например, γ- глобулин сыворотки крови
4. Энергетическая Снабжают организм энергией При расщеплении 1г белка освобождается 17,6 кДж энергии
5. Каталитическая Ускоряют протекание химических реакций в организме Все ферменты по своей химической природе являются белками. Например, рибонуклеаза6. Сократительная Выполняет все виды движений, к которым способны клетки и организмы Например, миозин (белок мышц)
7. Регуляторная Регулируют обменные процессы Гормоны, например, инсулин (обмен глюкозы)
Выделяют 4 уровня структурной организации белков:
1. Первичная структура – определенная последовательность -аминокислотных остатков в полипептидной цепи, связь - пептидная (амидная).
2. Вторичная структура - α-спираль. Между звеньями полипептидной цепочки образуют водородные связи при взаимодействии атома водорода аминогруппы остатка одной аминокислоты и атома кислорода карбоксильной группы остатка другой аминокислоты.
3. Третичная структура характеризует ориентацию -спирали в пространстве. Образуется за счет возникновения дисульфидных мостиков – S – S – , водородных связей, гидрофобных и ионных взаимодействий.
4. Четвертичная структура представляет собой агрегаты нескольких белковых макромолекул, образованных за счет взаимодействия разных полипептидных цепей.
Физические свойства белков.(Приложение 1, презентация)
в воде – коллоидные растворы (б. яйцо)
/
Растворимость – растворы солей
\
НР (б. тканей покровных, б. мышц)
Химические свойства белков. (Приложение 6, презентация студентки группы 1ФВ Гарковенко А.)
1. Окисление-восстановление
2. Этерификации
3. Алкилирования4. Нитрование
5. Кислоты
6. Основания
Денатурация белков. Поскольку конформации белковых молекул чаще всего закрепляются относительно слабыми водородными связями, то под влиянием многоих факторов пространственная структура способна разрушаться, что приводит к потере биолигоческих функций белков. К таким факторам относится повышенная температура, изменение рН среды, УФ- и рентгеновское излучение и даже механическое воздействие (встряхивание растворов белков).
Денатурация белков – это разрушение их природной пространственной структуры с сохранением первичной структуры.
Всем хорошо известный пример тепловой денатурации – свертывание яичных белков при варке яиц. В результате разрыва водородных связей и устранения других факторов, стабилизирующих конформацию, денатурированный белок теряет растворимость, после чего первоначальная структура уже не может быть восстановлена. Денатурация редко бывает обратимой.
Качественные (цветные) реакции на белки. Демонстрационные опыты.
а) Биуретовая реакция – реакция на пептидные связи:
белок + Cu(OH)2 ярко-фиолетовое окрашивание
Причина окраски – образование комплексных соединений.
б) Ксантопротеиновая реакция – реакция на радикалы аминокислот ароматических аминокислот.
белок + HNO3(к) желтое окрашивание
Причина окраски – образование нитропроизводных ароматических аминокислот.
в) Цистиновая реакция – реакция на остатки S – содержащих аминокислот:
белок + Pb(CH3COO)2 черное окрашивание
Причина окраски – образование серного сульфида свинца (II) PdS.
5. Закрепление изученного материала
1) Беседа по материалам урока
2) Выполнение заданий по теме «Аминокислоты. Белки». (Приложение 7)
6. Подведение итогов – 6 минут.
Преподавательделает вывод о достижении целей, выполнении задач урока, анализирует
участие студентов в подготовке презентаций, изготовление дидактического материала,
активность на уроке. Выставление оценок.
Студенты (рефлексия): выставлять цвета:
зеленый – на уроке все понятно, чувствовал себя комфортно;
красный – все понятно, за исключением некоторых деталей, чувствовал себя закрепощено;
черный – большинство материала не понял, на уроке было тревожно, неуютно.
7. Задание на дом– 3 минуты.
Самостоятельная работа. Создание рефератов по темам: «Биотехнология и генная инженерия – технологии XXI века»; «Проблема белкового голодания и пути ее решения», «Нанотехнология, как приоритетные развития науки и производства в Российской Федерации».
Литература:
1. Химия для профессий и специальностей естественно –научного профиля, учеб. для студ. учреждений сред. проф.образования/ Габриэлян О.С., Остроумов И.Г., Остроумова Е.Е., под ред. О.С. Габриеляна.-глава 4, §1
Преподаватель _________А.И. Антюшин