10 клас, біологія Тема: Білки: будова, властивості. Функції білків.

10 клас, біологія
Тема: Білки: будова, властивості. Функції білків.
Мета: освітня: сформувати основні поняття про будову і властивості білка, уявлення про здоровий спосіб життя, визначити зв'язок між білковим харчуванням і здоров'ям людини, вивчити просторову організацію і хімічні зв'язки, що стабілізують структуру білка, розширити знання учнів про різноманіття функцій білка;
розвиваюча: розвивати вміння виділяти головне, самостійність, творчий підхід у вивченні матеріалу;
виховна: виховати інтерес до предмету, вміння виступати перед аудиторією.
Тип уроку: урок вивчення нового матеріалу.
Вид уроку: урок-дослідження.
Базові поняття: білки, амінокислоти, амфотерність, протеїни, протеїди, простетична група, ізоелектрична точка, висолювання, денатурація, ренатурація, деструкція, пептид, дипептид, поліпептид, конформація білка, фібрилярний білок, глобулярний білок, субодиниця (протомер), олігомер.
Методи і прийоми роботи: біологічний диктант, метод кластерів, сінквейн, фізкультурні хвилинки, візуальний, словесна передача інформації.
Міжпредметні зв'язки: біологія, хімія, фізика.
Оснащення: комп'ютер, проектор, презентація, таблиця «Вміст білка в продуктах харчування», таблиця “Вміст незамінних амінокислот в продуктах харчування”.
Хід уроку
І. Організаційний момент (1 хв).
ІІ. Актуалізація опорних знань учнів (2 хв).
ІІІ. Мотивація учбової діяльності учнів (2 хв).
IV. Вивчення нового учбового матеріалу (30 хв).
V. Узагальнення і систематизація матеріалу (7 хв).
VI. Підведення підсумків (1 хв).
VII. Рефлексія (1 хв).
VIII. Повідомлення домашнього завдання (1 хв).
І. Організаційний момент.
Вітання, відзначення відсутніх, повідомлення теми і завдань на урок.
ІІ. Актуалізація опорних знань учнів.
Біологічний диктант з теми: “Вуглеводи: різноманітність, властивості і функції”. Поставте біля кожного питання “+”, якщо згодні з твердженням і “-”, якщо не згодні.
1. Фруктоза в невеликих кількостях міститься в плодах і листях зелених рослин. 2. Сахароза є вуглеводною основою РНК і ДНК.
3. Глюкоза є основним структурним компонентом клітинної стінки рослин.
4. Лактоза - волокниста речовина, нерозчинна у воді та в звичайних органічних розчинниках.
5. До моносахаридів відносяться крохмаль і целюлоза.
6. Сахароза складається з глюкози і фруктози.
7. Хітин виконує опорну і захисну функції.
8. Друга назва сахарози – виноградний цукор.
9. Мальтоза – солодовий цукор, міститься в солоді, в пророслому зерні.
10. Широко застосовують фруктозу в кондитерській справі, в текстильній промисловості як відновник, як вихідний продукт при виробництві аскорбінової кислоти, для синтезу ряду похідних цукрів.
Ключ:
1 2 3 4 5 6 7 8 9 10
+ - - + - + + - + -
ІІІ. Мотивація учбової діяльності учнів.
Хімічний експеримент: наливаємо в пробірку 1мл. раствора белка куринного яйця. Додаємо кілька капель етилового спирта.
Проблемне питання: Що ви бачити? Чому це так сталося?
(при взаємодії білка з спиртом спостерігається випадання нерозчинного осаду, значить відбувається денатурація білка)
З органічних речовин, що входять в живу клітину, найважливішу роль грають білки. На їх долю доводиться близько 50% маси клітини. Вони є основним пластичним матеріалом, з якого будуються клітини, тканини і органи тіла людини. Білки складають основу гормонів, ферментів, антитіл, сприяють нормальному обміну в організмі вітамінів і мінеральних солей, беруть участь в утворенні енергії.
При недостатній кількості білків в організмі виникають серйозні порушення: уповільнення зростання і розвитку дітей, зміни в печінці дорослих, діяльності залоз внутрішньої секреції, складу крові, ослаблення розумової діяльності, зниження працездатності і опірності до інфекційних захворювань.
Тема уроку «Білки: будова, властивості. Функції білків». Основна мета уроку – прослідити взаємозв'язок будови білка з його властивостями і функціями, а також зв'язок білкового харчування людини з його здоров'ям, тобто довести, що життя – це спосіб існування білкових тіл
Перед тим, як перейти до вивчення нового учбового матеріалу, давайте пограємо в гру “Асоціації”. (Учні вигадують слова - асоціації до теми уроку, використовуючи свої знання і підручник. Потім учні складають кластер з названих слів і порівнюють його з кластером, підготовленим викладачем. Кращий кластер учні оформляють в зошитах)
БілкиКласифікація
Прості
Складні Структура
Первинна
Вторинна
Третинна
Четвертина
Денатурація
Ренатурація
Деструкція
ФункціїКаталітична
СкоротливаСтруктурна
ТранспортнаРецепторнаРегуляторнаТрофічна
Энергетична
Висолювання БілкиКласифікація
Прості
Складні Структура
Первинна
Вторинна
Третинна
Четвертина
Денатурація
Ренатурація
Деструкція
ФункціїКаталітична
СкоротливаСтруктурна
ТранспортнаРецепторнаРегуляторнаТрофічна
Энергетична
Висолювання
IV. Вивчення нового учбового матеріалу.
Пояснення вчителя (розповідь з елементами бесіди).
ЩО ТАКЕ БІЛКИ? АМІНОКИСЛОТИ - СКЛАДОВІ ЧАСТИНИ БІЛКІВ, ЇХ ХІМІЧНА БУДОВА.
БІЛКИ (ПРОТЕЇНИ) - це високомолекулярні азотвмісні органічні речовини, лінійні гетерополімери, структурним компонентом яких є амінокислоти, зв'язані пептидними зв'язками (запіс в зошиті візначення білок). До складу білкових молекул входять наступні хімічні елементи: С, Н, О, N, P, S. Білки – біополімери, мономерами яких є α - амінокислоти.
α - Амінокислоти - похідні карбонових кислот, в яких один водневий атом, в α - вуглецю, заміщений на аміногрупу (-NH2) (мал. 2) (запіс в зошиті візначення амінокислота).
α
R – CH - COOH
I
NH2
Мал. 2. Загальна формула амінокислоти.При утворенні білків амінокислоти з'єднуються в полімерні ланцюги з відщепленням молекул води (реакція полімеризації). Давайте складемо рівняння реакції взаємодії амінокислот гліцину і аланіна (мал. 3). (Учні працюють самостійно, а потім звіряють свої результати із записом на дошці)

Мал. 3. Структура дипептидаСтруктура, що утворилася, називається дипептидом. Полімер з багатьох амінокислот називається поліпептидом. Амінокислоти, що зустрічаються в природі, володіють загальною властивістю – амфотерністю (містять кислотну і основну групи). Амінокислоти відрізнятимуться один від одного хімічною природою радикала R.
У складі природних білків зустрічається 20 амінокислот. Амінокислоти розділяють на замінні (глутамінова кислота, глутамін, пролін, аланін, аспарагінова кислота, аспарагин, тирозин, цистеїн, серин і гліцин), які синтезуються в самому організмі і незамінні (валін, лейцин, ізолейцин, лізин, треонін, метіонін, фенілаланін, триптофан.), які організм отримує з їжею. До частково незамінних амінокислот відносяться аргінін і гістидин.
Білки – найважливіший компонент їжі. Єдиним джерелом їх утворення в організмі людини є амінокислоти, що входять до складу білків їжі. Ось чому білки абсолютно необхідні в харчуванні людини.
Але чи всі білки в цьому відношенні рівноцінні? Ні. Зверніть увагу на вміст незамінних амінокислот в продуктах харчування (таблиця. 1) (робота з таблицею)
Таблиця 1. Вміст незамінних амінокислот в продуктах харчування
Незамінні амінокислоти Яйця Молоко коров’яче Яловичина Творог жирний Мука пшенична Картопля
Триптофан0,2 0,05 0,2 0,2 0,13 0,02
Лейцин1,1 0,34 1,4 1,6 0,8 0,1
Ізолейцин0,8 0,22 0,9 1,0 0,48 0,09
Валін 0,9 0,24 0,97 1,2 0,45 0,1
Треонін0,6 0,16 0,8 0,7 0,3 0,08
Лізин 0,8 0,3 1,5 1,3 0,24 0,1
Метіонін 0,4 0,09 0,4 0,5 0,14 0,03
Фенілаланін 0,7 0,17 0,7 0,9 0,58 0,09
Можна зробити висновок, що продукти мають бути різними, – лише тоді організм отримуватиме достатню кількість необхідних йому амінокислот.
Вчитель. Знайдіть в таблиці «Вміст білка в продуктах харчування» (таблиця. 2) продукти, які містять найбільшу кількість білків. Назвіть їх (робота з таблицею)
Таблиця 2. Вміст білка в продуктах харчування
Продукти харчування
Бекон Банани Хліб білий Масло Сир Яйця Столовий жир СахарЙогурт
Енергія, ккал 447 76 251 731 412 147 899 394 53
Білки, г 24,5 1,1 8 0,5 25,4 12,3 0 0 5
2. КЛАСИФІКАЦІЯ БІЛКІВ
Залежно від хімічного складу білки розділяють на прості і складні. Прості (протеїни) складаються з амінокислотних залишків. Розрізняють: 1) альбумін (сироватковий альбумін – головний транспортний білок крові);
2) глобуліни (γ -глобулін (антитіла)).
Складні білки (протеїди) містять два компоненти: білкову і небілкову частину (простетичну групу) (залишки фосфорної і нуклеїнової кислот, вуглеводів, ліпідів, атоми заліза, цинку, міді). Залежно від характеру цієї групи розрізняють:
1) нуклеопротеїди (дезоксирібонуклеопротеїд - основний компонент хромосом);
2) глікопротеїди (глікофоріни – білки, що визначають групу крові);
3) ліпопротеїди (ліпопротеїди низької і високої щільності – грають роль в обміні холестерину);
4) хромопротеїди (гемоглобін – залізовмісний пігмент крові, міоглобін – забарвлює м'язи);
5) металлопротеїди (трансферін – білок-переносник заліза);
6) фосфопротеїди (казеїн молока)
3.ФІЗИКО-ХІМІЧНІ ВЛАСТИВОСТІ БІЛКІВ: МОЛЕКУЛЯРНА МАСА, РОЗЧИННІСТЬ, ІЗОЕЛЕКТРИЧНА ТОЧКА, ВИСОЛЮВАННЯ, ДЕНАТУРАЦІЯ, РЕНАТУРАЦІЯ, ДЕСТРУКЦІЯ.
Білки проявляють амфотерні, буферні, колоїдні і осмотичні властивості.
Вони мають велику молекулярну масу. Молекулярна маса білків коливається від 6000 (нижня межа) до 1000000 і більше залежно від кількості поліпептидних ланцюгів.
Ізоелектрична точка (ІЕТ, pi) більшості білків тваринних тканин лежить в межах від 5,5 до 7,0. У ізоелектричній точці сумарний заряд білків дорівнює нулю і білки не переміщаються в електричному полі, найменш стійкі в розчині і легко випадають в осад (мал. 4).

Мал. 4. Сумарний заряд білка в ізоелектричній точці.
Розчинність залежить від структури білка (полярні амінокислоти додають розчинність). Альбумін добре розчинний у воді і слабких розчинах солей, протаміни - 60-80% в спирті, а колаген і кератини нерозчинні в більшості розчинників. Стабільність розчинам білків додають заряд білкової молекули і оболонка гідратна (сольватна) (мал. 5).

Мал. 5. Оболонка гідратна молекули білка.
Висолювання білків – це оборотний процес випадання білків в осад, причиною якого можуть служити солі лужних і лужноземельних металів, оскільки такі солі дуже гидрофільні і володіють у високих концентраціях водовід’ємними властивостями. Після видалення солей білок повертається в свій нативний стан
Руйнування структури білка і втрата ним своїх нативних властивостей (біологічних, фізико-хімічних) називається денатурацією. Первинна структура при цьому зберігається, тому що вона сформована міцними ковалентними зв'язками.
Чинники, що викликають денатурацію діляться на:
фізичні (температура, радіація, ультрафіолетове випромінювання);
2) механічні (вібрація);
3) хімічні (концентровані кислоти, луги, солі важких металів).
При нетривалій дії і швидкому видаленні денатуруючих агентів можлива ренатурація білка з повним відновленням вихідної тривимірної структури і нативних властивостей його молекули (мал. 6)

Мал. 6. Денатурація і ренатурація білкової молекули.
Деструкція – необоротний процес порушення первинної структури білків
Фізкультурна хвилинка.
Філін. Учням пропонується закрити очі і тримати їх закритими 3–4 секунди. Широко розкрити очі, дивитися на дальні предмети і не моргати протягом 5–6 секунд.
Далеко – близько. Вправа проводиться вчителем, який називає спочатку предмет, котрий розташований далеко, а через 2–3 секунди – предмет, розташований близько. Учням необхідно швидко відшукати предмети, які називає викладач.
4. СУЧАСНІ УЯВЛЕННЯ ПРО БУДОВУ БІЛКОВОЇ МОЛЕКУЛИ: ПЕРВИННА, ВТОРИННА, ТРЕТИННА І ЧЕТВЕРТИННА СТРУКТУРИ (ПРОСТОРОВА ОРГАНІЗАЦІЯ, ХІМІЧНІ ЗВ'ЯЗКИ)
Існує 4 рівні просторової організації (конформації) білка - первинна, вторинна, третинна і четвертинна структура білкових молекул.
4.1. ПЕРВИННА СТРУКТУРА
Первинна структура білка - послідовність амінокислотних фрагментів, міцно сполучених пептидними зв'язками. Формується за рахунок COOH -групи однієї амінокислоти і NH2-группи сусідньої амінокислоти (мал. 6). Первинна структура закодована в структурних генах

Мал. 6. Пептидний зв'язок між молекулами амінокислот
4. 2. ВТОРИННА СТРУКТУРА
Вторинна структура - це просторова організація поліпептидного ланцюга. Існують 3 типа вторинної структури:
Альфа-спіраль - фіксується за допомогою водневих зв'язків між NH -групами одного витка спіралі і С=О групами сусіднього витка. Ці водневі зв'язки розташовані паралельно осі спіралі і багато разів повторюються, тому міцно утримують спіралеподібну структуру в напруженому стані (як стислу пружину) (мал. 7).

Мал. 7. Альфа-спіраль вторинної структури білка.
2) Бета - складчаста структура. Фіксує дві ділянки поліпептидного ланцюга за допомогою водневих зв'язків. Ці ланцюги можуть бути паралельні або антипаралельні. Якщо такі зв'язки утворюються в межах одного пептиду, то вони завжди антипаралельні, а якщо між різними поліпептидами, то паралельні (мал. 8).

Мал. 8. Бета-складчаста структура білка.
3) Нерегулярна структура - тип вторинної структури, в якому розташування різних ділянок поліпептидного ланцюга відносно один одного не має регулярного (постійного) характеру
4.3. ТРЕТИННА СТРУКТУРА
Тривимірна архітектура поліпептидного ланцюга – особливе взаємне розташування в просторі спіралеподібних, складчастих і нерегулярних ділянок поліпептидного ланцюга. Стабілізують цю структуру 4 типи зв'язків:
1. ковалентні дисульфідні зв'язки між залишками цистеїну;
2. нековалентні водневі зв'язки (між С=О и – ОН, –NH2, –SH-групами);
3. електростатична взаємодія заряджених груп в радикалах амінокислот (NН3+ и СОО-);
4. гідрофобні ван-дер-ваальсові взаємодії між неполярними радикалами амінокислот.
Виділяють два типи третинної структури:
1)у фібрилярних білках третинна структура представлена або альфа-спіраллю (наприклад, в колагені), або бета-складчастими структурами (мал. 8).
2) у глобулярних білках завжди є нерегулярні ділянки, є бета-складчасті структури і альфа-спіралі (наприклад, інсулін) (мал. 9).
Третинна структура визначає нативні властивості білка

Мал. 9. Молекули колагену і інсуліну.
4.4. ЧЕТВЕРТИННА СТРУКТУРА
Четвертинна структура - це спосіб укладання в просторі декількох поліпептидних ланцюгів.
Кожен ланцюг називається субодиницею (протомером). Білки, що володіють четвертинною структурою, називають олігомерними ("оліго" - декілька) білками, які складаються з декількох субодиниць. Наприклад, молекула гемоглобіну «А» складається з двох субодиниць одного типа і двох субодиниць іншого типа, тобто є тетрамером (мал. 10). Субодиниці зв'язані між собою іонними, водневими, дисульфідними зв'язками

Мал. 10. Молекула гемоглобіну
5. ФУНКЦІЇ БІЛКІВ
Вчитель. Різноманітність білкових молекул визначає різноманіття їх функцій: каталітична, скоротлива (актин, міозин), структурна (тубулін, керотин), транспортна (альбумін), захисна (антитіла), рецепторна (рецептори для вірусів), регуляторна (інсулін, гормон зростання), трофічна (білок ендосперма насіння), енергетична (при окисленні 1 г. білка звільняється 17,6 кДж енергії) А докладнище нам розповість учень, який підготував доповідь.
Фізкультурна хвилинка
Дихальна медитація
Сядьте прямо. Закрийте очі. Уявіть, що ви вдихаєте аромат квітки... Ніжний аромат квітки... Прагніть вдихати його не лише носом, але і всім тілом. Вдих. Видих. Тіло перетворюється на губку: на вдиху воно вбирає через пори шкіри повітря, а на видиху повітря просочується назовні. Вдих. Видих.
Вчитель. Ми можемо трошки відпочити і послухати цікаві доповіді учнів.
Учень № 1. Доповідь “Білкове живлення. Хвороби, пов'язані з ним”
Білки представляють основу структурних елементів клітин і тканин. Організму людини в середньому потрібно 1,1–1,3 г білка на 1 кг ваги. Білкове голодування швидко призводить до важкого розладу здоров'я. Особливо чутливий до недоліку білка зростаючий організм дітей. Білкова недостатність призводить до затримки, а потім до повного припинення зростання, до млявості, схуднення, важких набряків, проносу, запалення шкірних покривів, недокрів'я, важких розладів функцій печінки і підшлункової залози, сприйнятливості до інфекційних захворювань.
І це далеко не повний перелік наслідків білкової недостатності. Буває і смертельний результат. Намальована картина характерна для захворювання квашіоркор, яке набуло широкого поширення серед дітей на африканському континенті, а також в деяких країнах Азії і Америки.
Учень № 2. Доповідь “Амінокислоти замінні і незамінні. Роль амінокислот в профілактиці захворювань”.
Встановлено, що харчова цінність білків залежить від їх амінокислотного складу. Деякі з амінокислот (замінні) є будівельним матеріалом. Проте 8 амінокислот (незамінні) не синтезуються в організмі і обов'язково повинні поступати з їжею. Це такі кислоти, як валін, лейцин, ізолейцин, треонін, метіонін, лізин, фенілаланін, триптофан.
Вивчення амінокислотного складу різних продуктів показало, що білки тваринного походження більше відповідають структурі людського тіла. Амінокислотний склад білків яєць був прийнятий за ідеальний, оскільки їх засвоєння організмом людини наближається до 100%. Дуже висока міра засвоєння і інших продуктів тваринного походження: молока – 96%, м'яса і риби – 93%. В той же час білки хліба і овочів засвоюються на 80%, картоплі і деяких бобах – на 70%.
В значної частини населення земної кулі простежується певний дефіцит трьох амінокислот – лізину, триптофану і метіоніну, які лімітують повноту засвоєння їжі. З цієї точки зору сприятливими є поєднання рослинних і молочних продуктів, різних борошняних виробів з м'ясом.
Вчитель. А тепер вирішимо наступні завдання.
Задача 1. Ділянка молекули ДНК має таку будову: АЦЦ-АТА-ГТЦ-ЦАА-ГГА. Визначте послідовність амінокислот в поліпептидному ланцюгу.
Розв’язання. Спочатку визначаємо структуру іРНК: УГГ-УАУ-ЦАГ-ГУУ-ЦЦУ. За допомогою генетичного коду встановлюємо будову відповідного поліпептидного ланцюга: триптофан – тирозин – глютамін – валін - пролін.
Задача 2. Скільки нуклеотидів входить до складу гена (обидва ланцюги ДНК), який містить інформацію про білок інсулін із 51 амінокислоти?
Розв’язання. Одна амінокислота кодується трійкою нуклеотидів. Ділянка одного ланцюга ДНК, що містить інформацію про білок із 51 амінокислоти, складається з 51*3=153 нуклеотидів. Оскільки до гена входять два ланцюги ДНК, то кількість нуклеотидів у ньому – 306.
V. Узагальнення і систематизація матеріалу.
Вчитель.
Дайте відповіді на запитання:
1. Які хімічні зв'язки підтримують третинну структуру білкової молекули?
2. Скільки мономерів бере участь в утворенні білка?
3. Яку функцію виконують білки в організмі?
4. Який елементарний склад білків?
5. Який тип хімічного зв'язку підтримує первинну структуру білкової молекули?
Щоб повторити і краще запам'ятати головні моменти уроку, закінчить сінквейн:
1.Білки
2.Складні, нерозчинні
3.................
4.................
5.Життя
Таким чином, ми з'ясували, що всі білки – біополімери, мономерами яких є залишки амінокислот, сполучених пептидним зв'язком. Розрізняють чотири рівні просторової організації білків: первинну, вторинну, третинну і четвертинну. Білки здібні до денатурації і ренатурації, деструкції і висолювання. Різні білки виконують різноманітні функції.
VI. Підведення підсумків.
Вчитель.
Підведення підсумків з оцінюванням роботи кожного учня, аналіз роботи на уроці, виставляння оцінок.
Оцінка учня = оцінка викладача + самооцінка + оцінка сусіда по парті.
VII. Рефлексія.
Вчитель.
У кінці уроку поділиться своїми враженнями. Для цього продовжите пропозиції, присвячені сьогоднішньому дню.
Сьогодні я дізнався...
Я здивувався...
Тепер я вмію...
Я хотів би...
Мені сподобалося...
VIII. Повідомлення домашнього завдання.
1.Опрацювати матеріал підручника з теми “Білки: будова, властивості. Функції білків” § 9, 10 (підручник П. Г. Балан, Ю. Г. Вервес, В. П. Поліщук).
2.Написати есе на тему: “Білок – основа життя”
3.Розв’язати: задача 1. Ділянка поліпептидного ланцюга має таку будову: аланін – лізин – валін – серин. Визначте послідовність нуклеотидів у ділянці ДНК, яка кодує цю частину ланцюга.