Методическая разработка урока по химии на тему: Белки. Структуры белков. Химические свойства белков. Биологические функции белков
ГОСУДАРСТВЕННОЕ БЮДЖЕТНОЕ ПРОФЕССИОНАЛЬНОЕ ОБРАЗОВАТЕЛЬНОЕ УЧРЕЖДЕНИЕ
«КАРТАЛИНСКИЙ МНОГООТРАСЛЕВОЙ ТЕХНИКУМ»
Методическая разработка урока
по химии 1 курс
Тема: «Белки. Структуры белков. Химические свойства белков. Биологические функции белков»
Профессия: «Повар, кондитер»
Разработала преподаватель
химии Залиева Н.М
2015-2016 уч. год
Профессия: «Повар, кондитер»
Тема урока: «Белки. Структуры белков. Химические свойства белков. Биологические функции белков» (слайд 1)
Цели:
Образовательные: сформировать представление о белках. Изучить строение, классификацию белков, историю открытия белков. Рассмотреть физические свойства и основной способ получения белков. Изучить химические свойства белков. Изучить биологические функции белков.
Развивающие: развивать умение наблюдать, находить причинно-следственные связи, делать выводы; получать информацию из различных источников, конспектировать, выбирать главное, развивать умение обучающихся работать с дополнительной литературой.
Воспитательные: формировать коммуникативные компетенции обучающихся, воспитывать бережное отношение к своему здоровью, уважительное отношение друг к другу.
Тип урока. Изучение нового материала
Форма обучения: индивидуальная, групповая
Методы и методические приемы: беседа, объяснение, показ презентации, сообщения обучащихся, самостоятельная работа.
Межпредметная связь:
Биология
История
Физиология
Химия
Повар, кондитер
Материально- техническое оснащение урока:
На столах обучащихся: раздаточный материал классификация органических соединений, план урока, тестовые задания.
Презентация «Белки. Структуры белков. Химические свойства белков. Биологические функции белков»
Компьютер
Проектор для показа информационного материала
Литература:
1. Габриелян О.С., Остроумов И.Г. Химия для профессий и специальностей технического профиля: учебник для студ. учреждений сред.проф. образования. — М., 2014.
2.Габриелян О.С, Остроумов И.Г., Остроумова Е.Е. и др. Химия для профессий и специальностей естественно-научного профиля: учебник для студ. учреждений сред.проф. образования. — М., 2014.
3. Габриелян О.С., Остроумов И.Г. Химия для профессий и специальностей социальноэкономического и гуманитарного профилей: учебник для студ. учреждений сред.проф. образования. — М., 2014.
Формирование у обучающихся:
ОК 1.Понимать сущность и социальную значимость своей будущей профессии, проявлять к ней устойчивый интерес.
ОК 2. Организовывать собственную деятельность исходя из целей и способов ее достижения.
ОК 3. Анализировать рабочую ситуацию, осуществлять текущий итоговый контроль, оценку и коррекцию собственной деятельности, ответственность за результаты своей работы.
ОК 4. Осуществлять поиск информации, необходимой для эффективного выполнения профессиональных задач.
ОК 5. Использовать информационно-коммуникационные технологии в профессиональной деятельности.
ОК 6. Работать в коллективе и команде, эффективно общаться с коллегами, руководством, клиентами.
ОК 7. Исполнять воинскую обязанность, в т.ч. с применением полученных профессиональных знаний (для юношей).
Время: 45 минут.
ХОД УРОКА
I. Организационный момент Приветствие. Решение организационных вопросов, наличие учебных принадлежностей.
Обучающиеся: Готовят тетради, ручки. Сообщение дежурного по присутствию обучающихся на уроке.
II. Актуализация знаний
Вопросы для фронтальной беседы:
Обучающиеся: Отвечают на вопросы.
Учитель: Сегодня мы с вами продолжим знакомиться с классами органических веществ на примере жиров, которые по своей химической природе являются сложными эфирами. Цель нашего урока:
Изучить строение, классификацию жиров, историю открытия жиров.
Рассмотреть физические свойства и основной способ получения жиров.
Изучить химические свойства
Предложить области применения жиров и продуктов, получаемых из них. (Слайд 3)
План урока
1. Состав и строение жиров.2. Классификация жиров.3. Физические свойства жиров.4. Химические свойства жиров.5. Применение жиров.6. Биологическая роль жиров.Обучащиеся знакомятся с планом урока. Записывают тему урока в тетрадь.
III. Изучение нового материала
"Жизнь, есть способ существования белковых тел " Ф. Энгельс.
Тема нашего урока: «Белки. Структуры белков. Химические свойства белков. Биологические функции белков» (Слайд № 1)
Обучающиеся записывают тему урока в тетрадь.
Что же такое белки?
Белки (полипептиды) – биополимеры, построенные из остатков α-аминокислот, соединенных пептидными (амидными) связями. (Слайд № 2)
Обучающиеся записывают определение в тетрадь.
Фишер Эмиль Герман, немецкий химик-органик и биохимик. В 1899 начал работы по химии белков. Используя созданный им в 1901 эфирный метод анализа аминокислот, Ф. впервые осуществил качественные и количественные определения продуктов расщепления белков, открыл валин, пролин (1901) и оксипролин (1902), экспериментально доказал, что аминокислотные остатки связываются между собой пептидной связью; в 1907 синтезировал 18-членный полипептид. Ф. показал сходство синтетических полинептидов и пептидов, полученных в результате гидролиза белков. Ф. занимался также изучением дубильных веществ. Ф. создал школу химиков-органиков. Иностранный член-корреспондент Петербургской АН (1899). Нобелевская премия (1902). (Слайд № 3)
Итак, рассмотрим классификацию белков:
Существует несколько классификаций белков, в основе которых лежат разные признаки:
степень сложности (простые и сложные);
форма молекул (глобулярные и фибриллярные белки);
растворимость в отдельных растворителях (водорастворимые, растворимые в разбавленных солевых растворах — альбумины, спирторастворимые — проламины, растворимые в разбавленных щелочах и кислотах — глутелины);
выполняемая функция (запасные, скелетные и т. п.). (Слайд № 4)
Выделяют 4 уровня структурной организации белков (слайд № 5)
1. Первичная структура - определенная последовательность α-аминокислотных остатков в полипептидной цепи. (слайд № 6)
2. Вторичная структура (Слайд № 7)
А) α-спираль- конформация полипептидной цепи, образуется за счет множества водородных связей между группами N-H и С=О разных аминокислот. Данная спираль характеризуется плотными витками вокруг длинной оси молекулы
Б) β-форма («складчатый лист»)- несколько зигзагообразных полипептидных цепей, в которых водородные связи образуются между относительно удалёнными друг от друга в первичной структуре аминокислотами или разными цепями белка.
3. Третичная структура -
форма закрученной спирали в пространстве(свернутая в клубок спираль), образованная главным образом за счет дисульфидных мостиков -S-S-, водородных связей, гидрофобных и ионных взаимодействий
(Слайд № 8)
4. Четвертичная структура
- агрегаты нескольких белковых макромолекул (белковые комплексы), образованные за счет взаимодействия разных полипептидных цепей
(Слайд № 9)
Обучающиеся конспектируют в тетрадь.
А теперь изучим физические свойства белков.
Белки – очень длинные молекулы, которые состоят из звеньев аминокислот, сцепленных пептидными связями. Это – природные полимеры, молекулярная масса белков колеблется от нескольких тысяч до нескольких десятков миллионов. Например, альбумин молока имеет молекулярную массу 17400, фибриноген крови – 400.000, белки вирусов – 50.000.000. Каждый пептид и белок обладают строго определенным составом и последовательностью аминокислотных остатков в цепи, это и определяет их уникальную биологическую специфичность. Количество белков характеризует степень сложности организма (кишечная палочка – 3000, а в человеческом организме более 5 млн. белков). (Слайд № 10) Первый белок, с которым мы знакомимся в своей жизни, это белок куриного яйца альбумин - хорошо растворим в воде, при нагревании свертывается (когда мы жарим яичницу), а при долгом хранении в тепле разрушается, яйцо протухает.
Волосы, ногти, когти, шерсть, перья, копыта, наружный слой кожи - все они почти целиком состоят из другого белка, кератина. Кератин не растворяется в воде, не свертывается, не разрушается в земле: рога древних животных сохраняются в ней так же хорошо, как и кости.
А белок пепсин, содержащийся в желудочном соке, способен разрушать другие белки, это процесс пищеварения. Белок интерферон применяется при лечении насморка и гриппа, т.к. убивает вызывающие эти болезни вирусы. А белок змеиного яда способен убивать человека.
(Слайд № 11)
Обучающиеся слушают сообщения
Примеры белков (Слайд № 12)
кератин - рога, шерсть
коллаген - кожа
гемоглобин - кровь
фибрин, фибриноген - кровь
пепсин - желудочный сок
трипсин - поджелудочный сок
миозин - мышцы
глобулин - вакцина
родопсин - зрительный пурпур
птиалин - слюна
инсулин - поджелудочная железа
казеин -молоко
альбумин – яичный белок
Какие же функции выполняю белки?
1. Каталитическая функция - осуществляется с помощью специфических белков - катализаторов (ферментов). При их участии увеличивается скорость различных реакций обмена веществ и энергии в организме.
2. Транспортная функция - связывание и доставка (транспорт) различных веществ от одного органа к другому.
Так, белок эритроцитов крови гемоглобин соединяется в легких с кислородом, превращаясь в оксигемоглобин. Достигая с током крови органов и тканей, оксигемоглобин расщепляется и отдает кислород, необходимый для обеспечения окислительных процессов в тканях.
3. Защитная функция - связывание и обезвреживание веществ, поступающих в организм или появляющихся в результате жизнедеятельности бактерий и вирусов.
Защитную функцию выполняют специфические белки (антитела - иммуноглобулины), образующиеся в организме (физическая, химическая и иммунная защита). Так, например, защитную функцию выполняет белок плазмы крови фибриноген, участвуя в свертывании крови и тем самым уменьшая кровопотери.
4. Сократительная функция (актин, миозин) – в результате взаимодействия белков происходит передвижение в пространстве, сокращение и расслабление сердца, движение других внутренних органов.
5. Структурная функция - белки составляют основу строения клетки. Некоторые из них (коллаген соединительной ткани, кератин волос, ногтей и кожи, эластин сосудистой стенки, кератин шерсти, фиброин шелка и др.) выполняют почти исключительно структурную функцию.
В комплексе с липидами белки участвуют в построении мембран клеток и внутриклеточных образований.
6. Гормональная (регуляторная) функция - способность передавать сигналы между тканями, клетками или организмами.
Выполняют белки-регуляторы обмена веществ. Они относятся к гормонам, которые образуются в железах внутренней секреции, некоторых органах и тканях организма.
7. Питательная функция - осуществляется резервными белками, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества. (Слайды № 13-14)
Обучающиеся конспектируют.
Химические свойства белков
Свойства белков весьма разнообразны и определяются их строением.
1. По растворимости в воде белки делятся на два класса:
глобулярные белки – растворяются в воде или образуют коллоидные растворы;
фибриллярные белки – в воде нерастворимы.
2. Денатурация.
При нагревании, изменении кислотности среды происходит разрушение вторичной и третичной структуры белка с сохранением первичной. Это явление называют денатурацией.
Пример денатурации – свертывание яичных белков при варке яиц. Денатурация бывает обратимой (при употреблении алкоголя, солёной пищи) и необратимой.
Необратимая денатурация может быть вызвана высокими температурами, радиацией, при отравлении организма солями тяжелых металлов, спиртами, кислотами. (Слайды № 15-16)
В чем причина образования пены на поверхности мясных бульонов, жареных, рыбных, и мясных изделий?
Объясняется свертыванием растворимых в воде белков (альбумины, глобумины). (Слайд № 17) Обучающиеся конспектируют в тетрадь.
3. Гидролиз белков – это необратимое разрушение первичной структуры в кислом или щелочном растворе с образованием аминокислот. Анализируя продукты гидролиза, можно установить количественный состав белков.
(Слайд № 18)
Обучающиеся конспектируют в тетрадь.
Зачем маринуют мясо?
Под воздействием уксусной кислоты или лимонной происходит частичный гидролиз белков. Белки распадаются на поли – и дипептиды. В желудке под влиянием ферментов этот процесс продолжается и в итоге приводит к образованию аминокислот. Таким образом, маринование облегчает переваривание белка.
Белки + Н2О → полипептид + Н2О → дипептиды + вода → α – аминокислоты. (Слайд № 19)
4. Для белков известно несколько качественных реакций.
1. Все соединения, содержащие пептидную связь, дают фиолетовое окрашивание при действии на них солей меди (II) в щелочном растворе. Эта реакция называется биуретовой.
2. Белки, содержащие остатки ароматических аминокислот (фенилаланин, тирозин) дают желтое окрашивание при действии концентрированной азотной кислоты – ксантопротеиновая реакция. (Слайд № 20)
5. Амфотерные свойства белков
Очень важным для жизнедеятельности живых организмов является буферное свойство белков, т.е. способность связывать как кислоты, так и основания, и поддерживать постоянное значение рН различных систем живого организма.
(Слайд № 21)
Обучающиеся конспектируют в тетрадь.
IV. Закрепление нового материала (Слайд № 22)
Ответьте на вопросы:
1. Что такое белки?
2. Перечислить виды пространственной конфигурации белков?
3. Какую роль играют водородные связи в строении белковых молекул?
4. Охарактеризуйте физические свойства белков.
5. Какие реакции характерны для белков?
6. Что такое денатурация белков?
7. Какие функции выполняют белки в организме?
Обучающиеся отвечают на вопросы.V. Домашнее задание.Составьте кроссворд по теме «Белки»
Подготовить сообщения по темам «История открытия белков», «Биологическая роль белков», «Функции белков»
Обучающиеся записывают домашнее задание.