Презентация по биологии на тему Биосинтез белка

Биосинтез белка ПланНовообразование аминокислотМатричная теория биосинтеза белкаЭтапы биосинтезаПонятие о генетическом кодеРегуляция белкового синтеза Новообразование аминокислот Новообразование аминокислот в природе возможно путем переаминирования с кетокислотами и превращениями одних аминокислот в другие, но в обоих случаях их продуктом служат готовые аминокислоты, которые тем или иным способом видоизменяются, т.е. получаются путем вторичного синтеза их предшествующих аминокислот. Первичный синтез аминокислоты осуществляется восстановительным аминированием кетокислот и прямым аминированием непредельных кислот Новообразование аминокислот Прямое аминирование непредельных кислот довольно редкая реакция характерная для бактерий и некоторых растенийАминирование фумаровой кислоты Новообразование аминокислот Фумаровая кислота в организме образуется в результате синтеза мочевины или в цикле Кребса.Восстановительное аминирование для кетокислот. Новообразование аминокислот Другой кислотой подвергающийся активному восстановительному аминированию является ПВК Аспаргиновая, глутаровая кислоты и аланин называют первичными аминокислотами, а все остальные вторичные, т.к. они могут быть получены из первичных в результате биохимических реакций. Этапы биосинтезаСинтез белка протекает в 5 этаповАктивация аминокислотИнициация полипептидной цепиЭлонгацияТерминацияСворачивание (процессинг) Активация аминокислот Этот этап протекает в цитоплазме. Каждая из 20 аминокислот ковалентно присоединяется к определенной транспортной РНК используя для этого энергию АТФ. Активация аминокислот происходит под действием специфичных ферментов аминоацилт-РНКсинтетаза. Это процесс протекает в 2 стадии. Строение рибосом Рибосомы эукариот и прокариот отличаются друг от друга. Любая рибосома состоит из 2-х частиц малой и большой. Рибосома прокариот имеет обозначение 70S она состоит из большой 50S и малой 30S. Рибосомы эукариот обозначаются 80S и состоит из большой 60S и малой 40S. Инициация полипептидной цепи Этот этап является точкой отсчета биосинтеза белка. Он требует соблюдения ряда условий. В частности:Наличие в системе 70S или 80S рибосомИнициаторной аминоацил т-РНК Инициирующих кодонов в составе матричной РНКБелковых факторов инициации Инициация полипептидной цепи Имеются экспериментальные доказательства, что бактерии инициаторной аминоацил т-РНК являются формилметионин т-РНК Инициация полипептидной цепи Инициация происходит при наличии трех белковых факторов инициации: IF1, IF2, IF3. 30S субчастицы рибосомы присоединяются белковый фактор IF3. Он готовит ее к присоединению комплекса состоящего из формилметионин т-РНК, IF1, IF2, ГТФ.30S субчастицаIF3Формил-Метионинт-РНКIF1IF2ГТФ Инициация полипептидной цепи 30S субчастица с присоединенным комплексом располагается на определенном участке и-РНК, а белковый фактор IF3 покидает сферу реакции. К ним приближается 50S субчастица, а белковый фактор IF1 покидает сферу реакции.30S субчастицаIF3IF150S субчастицаи-РНКФормил-Метионинт-РНКIF2ГТФ

Инициация полипептидной цепи В результате образовалась 70S рибосома готовая к трансляции состоящая из двух субъединиц, формилметионин т-РНК, IF2, ГТФ, расположенная на определенном участке и-РНК. Такая рибосома называется транслирующая.30S субчастица50S субчастицаи-РНКФормил-Метионинт-РНКIF2ГТФ Элонгация Этот процесс связан с большой субчастицей 50S рибосомы содержащей 2 центра аминоацильный и пептидильный. В пептидильном (П) центре находится формилметионин т-РНК, а аминоацильный (А) центр свободен. К (А) подходит т-РНК с новой аминокислотой. Если кодон и-РНК соответствует антикодону т-РНК (по принципу комплеминтарности), то аминокислота остается в центре. Под действием IF2 ГТФ расщепляется и выделившейся энергии достаточно для передвижения рибосомы на 1 триплет по и-РНК Элонгация Под действием фермента пептидил-трансферазы 1 аминокислота соединяется мо 2-й аминокислотой и образуется дипептид. А под влиянием фермента пептидилтранслоказа рибосома перемещается на 1 триплет , а образо-вавшийся дипептид снова оказывается на (П), а (А) свободен. Таким образом на стадии элонгации происходит наращивание полипептидной цепи по 1 аминокислоте в строгом соответствии с порядком триплета или кодонов в молекуле м – РНК. (А)(П)Малая субчастицаБольшая субчастицаи-РНК







Терминация Завершение синтеза полипептидной цепи в 70S рибосоме наступает тогда, когда встречаются в и-РНК бессмысленные кодоны (стоп - кодоны): УАГ, УАА, УГА. В результате терминации происходит отделение белковой молекулы от рибосомы. 70S рибосома распадается на 2 субчастицы, которые вновь могут быть использованы для биосинтеза. (А)(П)Малая субчастицаБольшая субчастицаи-РНКУАГ


Сворачивание (процессинг) Чтобы принять биологическую форму, полипептид должен свернуться, образуя определенную пространственную конформацию. Процессинг осуществляемый ферментами заключается в следующем:Удаление инициирующих аминокислотУдаление лишних аминокислотных остатковПрисоединение простетических групп Процессинг – ковалентная модификация. Схема структуры белка Понятие о генетическом коде Генетический код – это система зашифровки генетической информации в молекуле ДНК в виде последовательности размещения нуклеотидов. Наследственная информация в молекуле ДНК записывается 4 нуклеотидами (А,Г, Т, Ц), а в молекуле белка таких «букв» 20. получается что для кодирования аминокислоты необходимо более одного основания. Одну аминокислоту кодируют три азотистых основания. Понятие о генетическом коде Природа триплетного кода была расшифрована в 1961 году М. Ниренбергом. Он расшифровал УУУ. В 1962 году С. Очоа расшифровала остальные триплеты. Понятие о генетическом коде Свойства генетического кодаТриплетность – каждой аминокислоте соответствует свой триплетНеперекрываемость каждый из триплетов генетического кода независим друг от другаВырожденность – каждой аминокислоте соответствует только определенные кодоны, которые не могут используются для другой аминокислоты.Коллиниарность – соответствие линейной последовательности кодонов матричной РНК и аминокислот в белке.Универсальность – все свойства генетического кода характерны для живых организмов Регуляция синтеза белка Механизм регуляции генетического кода был открыт французскими учеными Ф. Жакобом и Ж. Моно в 1961 г. на бактериях и получил название механизма индукции-репрессии. Было установлено, что синтез соответствующих белков – ферментов – индуцируется веществом, служащим субстратом и необходимым для нормальной жизнедеятельности клетки. Регуляция синтеза белка Механизм индукции-репрессии обеспечивает включение в работу тех генов, которые синтезируют необходимые на данном этапе жизнедеятельности клетки ферменты. Работа генов прекращается, когда деградируемый данными ферментами субстрат израсходован или когда синтезируемое данными ферментами вещество находится в избытке. У высших организмов процесс регуляции работы генов осуществляется более сложно: у животных важную роль в этом процессе играют гормоны, клеточные мембраны; у растений - условия внешней среды, в том числе и окружающие клетки. Регуляция биосинтеза белка Раскрытие механизма регуляции генетического кода показало сложное строение локализованного в молекуле ДНК генетического аппарата. Гены, непосредственно кодирующие синтез соответствующих ферментов, называют структурными генами. Они входят в состав оперона, работу которого регулирует ген-регулятор. Как правило, структурные гены в опероне находятся в состоянии репрессии. Ген-регулятор расположен на особом участке молекулы ДНК и кодирует синтез специального белка, называемого репрессором. Работой структурных генов управляют находящиеся в опероне гены, не имеющие кодирующих функций. Их называют акцепторными генами. Система акцепторных и структурных генов образует единицу генетической регуляции, или оперон.