Методическая разработка для самостоятельного изучения темы Белки-биополимеры

ОБЛАСТНОЕ ГОСУДАРСТВЕННОЕ БЮДЖЕТНОЕ ПРОФЕССИОНАЛЬНОЕ ОБРАЗОВАТЕЛЬНОЕ УЧРЕЖДЕНИЕ
«Промышленно-коммерческий техникум»
МЕТОДИЧЕСКАЯ РАЗРАБОТКА
по курсу «Органическая химия»
на тему: «Биополимеры-белки»
(обучающий текст)
Преподаватель химии: Попова С.А.
Мельниково, 2015
Цель занятия:
Изучить строение и состав белков, их физико-химические свойства, классификацию, показать многообразие функций белков и их место в живой природе.
Метод работы:
Самостоятельное изучение материала обучающимися путем последовательного выполнения заданий, на которые разбит материал темы, ответы на контрольные вопросы.
Наглядные пособия:
Таблица «Важнейшие аминокислоты»
Таблица «Классификация белков»
Модель молекулы белка
Таблица «Содержание белка в продуктах питания в %»
Химические реактивы для проведения опытов:
цветные реакции на белки
растворимость белков
свертывание белков и денатурация белков
План занятия:
Организация урока – 1 мин.
Инструктаж обучающихся по работе с обучающим текстом – 4 мин.
Самостоятельная работа – 55 мин.
Выполнение контрольного задания – 20 мин.
Анализ работы – 8 мин.
Рефлексия – 2 мин.
Указания для обучающихся
Сегодня Вы должны в течение 90 минут самостоятельно изучить тему «Белки» по обучающему тексту.
Текст разбит на четыре модуля. Следует изучить материал каждого модуля, ответить на вопросы, предложенные для закрепления каждого модуля, (вопросы и правильные ответы записать в тетрадь), затем выполнить контрольное задание по материалу урока.
Запишите в тетради дату тему, план изложения материала и приступайте к изучению материала модуля №1, руководствуясь указаниями в тексте работы.
План изучаемого материала
Модуль № 1
Биологическое значение белков.
Состав и строение белков.
Модуль № 2
Классификация белков
Модуль № 3
Физико-химические свойства белков
Модуль № 4
Белки пищевых продуктов
Вводная часть
Белковые вещества являются главной составной частью всего живого, их функции в организме весьма многообразны и сложны.
Со свойствами белков связаны основные проявления жизни – способность к обмену веществ, наследственной передаче морфологических особенностей живого, защитные функции организма. Все ферменты имеют белковую природу, а они катализируют все химические реакции в клетке. Белок является основным строительным материалом в организме: он входит в состав ядерных и цитоплазматических структур клеток. Белки обеспечивают все двигательные реакции в живой природе, и в первую очередь, сокращение мышц. В состав клеток белки не могут быть заменены ни жирами, ни углеводами, ни нуклеиновыми кислотами, ни любыми другими веществами. Они совершенно необходимы для нормального функционирования клеток.

МОДУЛЬ №1
«Состав и строение белков»
Белки характеризуются строго определенным элементарным составом. На азот приходится 15-18%, углерод 50-54,5%, кислород 21,5-23,5%, водород 6,5-7,3%, серу 0,3-2,5%, фосфор и другие минеральные элементы - 0,6%.
В состав некоторых белков входят йод, железо, медь, бром, марганец и др. Молекулярный вес белков колеблется от 4-5 тысяч до нескольких миллионов углеродных единиц.
Например:
белок пепсин -35000
яичный альбумин – 44000
казеин молока – 75000
фиброин шелка – 1000000
фибриноген крови человека – 400000
Под влиянием водных растворов кислот, щелочей или ферментов белки распадаются до аминокислот. Выяснено, что при гидролизе самых различных белков всегда получается смесь одних и тех же аминокислот, причем наиболее часто встречающихся 19-22 различных аминокислот и два амида аминокислот – глутамин и аспарагин. Специфика белков зависит от набора и содержания аминокислот.
Как соединяются меду собой в белковой молекуле аминокислотные остатки?
Какова последовательность их расположения в белковой молекуле и чем объясняется многообразие функций белков?
Вспомните свойства аминокислот, прежде всего их способность образовывать пептиды в результате реакции поликонденсации за счет свободных карбоксильных и аминорупп. Составьте уравнения реакций получения дипептида (глицин-аланин), трипептида (глицин-цистеин-аланин). Подобную реакцию можно представить в общем виде, например:
n NH2-CH(R1)-COOH + n NH2-CH(R2)-COOH + n NH2-CH(R3)-COOH +…
→ NH2-CH(R1)-CO- NH-CH(R2)-CO-NH-CH(R3)-CO-… + nH2O
8839205775960
Какие связи повторяются неоднократно?
Нетрудно обнаружить общие CO- NH группы, связывающие остатки аминокислот. Связь такого типа носит название пептидной (амидной) связи, а низкомолекулярные соединения, в которых аминокислоты соединены друг с другом пептидными связями принято называть пептидами (или полипептидами). В зависимости от числа аминокислотных остатков, входящих в молекулу полипептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды.
Немецкий ученый Э.Фишер на основе идеи русского ученого Н. Г. Данилевского о роли пептидной или амидной связи в строении белка выдвинул впервые полипептидную теорию строения белковой молекулы. Эта теория подтверждается всеми данными современной науки. Ученые не так давно синтезировали гормон инсулина, состоящий из 51 остатка аминокислот. Таким образом белки построены по типу амидов. Иными словами можно сказать, что белки являются высокомолекулярными соединениями, построенными из оститков аминокислот, связанных пептидной связью. В полипептидной цепочке одна и та же аминокислота может повторяться несколько раз или несколько десятков раз. Следовательно из 22 различных аминокислот и двух амидов аминокислот, которые повторяются в молекуле белка несколько раз, образуются молекулы большого размера. Порядок чередования аминокислотных звеньев в полипептидной цепи белковой молекулы строго индивидуален, и называется первичной структурой белковой молекулы, т.е. это химическое строение белка, передаваемое структурной формулой. Полипептидные цепи в белковой молекуле взаимодействуют друг с другом и образуют поперечные связи, наиболее часто возникают дисульфидные мостики (-S-S-). Они могут соединять как отдельные полипептидные цепи между собой так и отдельные участки в одной цепи. Специфичность и видовые особенности белков зависят от их первичной структуры. Так гормон инсулин из поджелудочной железы животных несколько отличается от инсулина человека. Поэтому применяемый в медицине инсулин не полностью соответствует потребности больных. На специфические свойства белков влияет характер радикалов боковых цепей полипептидной цепи белковой молекулы. В настоящее время первичная структура полностью установлена для целого ряда белков, в том числе миоглобина, трипсина, инсулина, гемоглобина. В зависимости от первичной структуры полипептидная цепь белковой молекулы определенным образом организуется в пространстве, т.е. белковая молекула приобретает вторичную и третичную структуры. Американский ученый Л.Полинг установил, что полипептидная цепь молекулы белка закручивается в спираль, которая обладает значительной устойчивостью. Прочность спирали поддерживается водородными связями, изображенными на схеме пунктиром между атомами водорода пептидных групп одного витка спирали и атомами кислорода пептидных групп следующего витка спирали. Водородные связи направлены параллельно продольной оси спирали. Спираль характеризуется определенным расположением отдельных образующих ее частей. Эта структура называется вторичной в отличие от химического строения полипептидной цепи, называемого первичной структурой молекулы белка, т.к. первично складывается химическая структура, т.е. полипептидная цепь, а потом уже вторично эта цепь закручивается в спираль, придавая тем самым дополнительную сложность строения белка.
20745456318885
Выяснением вопроса о чередовании аминокислотных остатков в полипептидной цепи и наличием спиральных и линейных участков в ней не исчерпывается еще вся сложность структуры белковой молекулы. Сама спираль полипептидной цепи молекулы белка, изгибаясь и образуя петли может сворачиваться в клубок своеобразной, но всегда определенной формы, то есть молекулы белка имеют третичную структуру.
Третичная структура белковой молекулы – это своеобразная укладка имеющая определенную вторичную структуру полипептидной цепи в пространстве. Белки имеют сложное строение, поэтому получить их синтетическим путем очень трудно. Только за последние годы достигнуты определенные успехи в области синтеза белков. Первый белок, у которого удалось расшифровать первичную структуру, был инсулин (1954г) регулирующий содержание сахара в крови. На установление порядка чередования аминокислот в инсулине было затрачено почти 10 лет, оказалось, что молекула его состоит из двух полипептидных цепочек. Одна из которых содержит 21 аминокислотный остаток, а другая 30 остатков, цепочки связаны между собой двумя дисульфидными мостиками.
15411453089910
Самая сложная структура белковой молекулы, это четвертичная структура, она образуется из нескольких белковых молекул удерживаемых между собой при помощи ионов, например белок гемоглобина:
18649955814060
В настоящее время расшифрована первичная структура уже значительного числа белков, в том числе и более сложного строения. Большим достижением последних лет является химический синтез инсулина. О сложности такого синтеза свидетельствует тот факт, что для получения одной из полипептидных цепочек потребовалось осуществить 89 реакций, а для другой 138. В настоящее время наиболее перспективным представляется микробиологический синтез белков из углеводородов нефти. В конце 50-х годов были найдены микроорганизмы, которые могут питаться парафиновыми углеводородами. При этом из тонны углеводородов получится около тонны полноценных белковых веществ. Метод получения белково-витаминных концентратов из нефти освоен у нас в России.
ЗАКРЕПЛЕНИЕ МОДУЛЯ №1
Для закрепления материала ответьте на следующие вопросы письменно.
Что представляет собой белок, по своей химической природе?
Что называется пептидной связью?
Дать определение первичной структуре белка?
Дать определение вторичной структуре белка?
Дать определение третичной структуре белка?
Кто первый научно объяснил строение белков?
МОДУЛЬ №2
«Классификация белков»
В основу классификации белков положено6
Строение белков
Растворимость белков в различных растворителях
Форма макромолекул белков
Белковые вещества можно разделить на две большие группы:
Протеины (простые белки)
Протеиды (сложные белки)
Протеины при гидролизе распадаются только на аминокислоты. К протеинам относятся как белки животного, так и растительного происхождения
Протеиды при гидролизе образуют аминокислоты и вещества небелкового характера.
По ряду характерных свойств простые белки можно разделить на несколько групп:
Альбумины. Они растворимы в воде, свертываются при нагревании, нейтральны, сравнительно трудно осаждаются растворами солей. Например: альбумины белка куриного яйца, кровяной сыворотки, мускульной ткани, молочный альбумин.
Глобулины. Нерастворимы в воде, но растворяются в очень слабых растворах солей. Более концентрированными растворами солей они вновь осаждаются. Например: глобулин, фибриноген кровяной сыворотки, глобулин мускульной ткани, белка куриного яйца.
Гистоны. Белки основного характера содержатся в нуклепротеидах лейкоцитов и красных кровяных шариков.
Протамины. Не содержат серы, обладают сравнительно сильными свойствами, дают кристаллические соли. Содержатся в сперматозоидах рыб.
Проламины. Представителем может служить глиадин, составляющий главную часть клейковины.
Кератин является главной составной частью волос, копыт, рогов, ногтей, перьев и верхнего слоя кожи.
Коллагены чрезвычайно распространены в животных организмах. Из них состоит соединительная ткань.
Эластин входит в состав сухожилий и других соединительных тканей.
К сложным белкам – протеидам относятся следующие:
Фосфопротеиды. В их состав входит фосфорная кислота. Они обладают кислотными свойствами. Главным представителем фосфопротеидов является казеин молока. Казеин растворяется в слабых растворах щелочей, образуя с ними соли. Из других фосфопротеидов следует отметить вителлин, который входит в состав желтка куриного яйца.
Нуклепротеиды содержатся в клеточных ядрах. При осторожном гидролизе они расщепляются на белки и нуклеиновые кислоты. Нуклеиновые кислоты являются сложными веществами, расщепляющимися при гидролизе на фосфорную кислоту, углеводы и азотсодержащие органические вещества.
Хромопротеиды. Из хромопротеидов наиболее известен гемоглобин, красящее вещество красных кровяных шариков.
Глюкопротеиды. Эти белки образуются в подчелюстной железе, печени, железах желудка и кишечника. Глюкопротеиды являются сочетанием белков с олиго или полисахаридами.
Липопротеиды. При гидролизе липопротеиды распадаются на белок и растворимые в жире жиры, лецитин и другие фосфотиды.
По форме макромолекул белки различают:
Белки фибриллярные, молекулы которых представляют нитевидные, вытянутые полипептидные цепи, длина которых во много раз десятков и даже сотен раз превышает их толщину.
Фибриллярные белки принимают участие в построении мышечной ткани. К группе фибриллярных белков или волокнистых белков относятся фиброин-белок натурального шелка, кератин-белок волос и рогов, миозин-белок мышц, коллаген и эластин-белок кожи и сухожилий. Эти белки при комнатной температуре не растворимы в воде, однако они способны набухать в ней.
Фибриллярные белки характеризуются высокоэластичными свойствами, что связано со способностью длинных и гибких макромолекул изгибаться, скручиваться и вновь растягиваться. На этом основано их техническое применение. Из фиброина состоят шековые нити.
Глобулярные белки (лат. глобул-шарик) имеют макромолекулы свернутой в клубок, шарообразной формы, способные в некоторых случаях распрямляться и переходить в фибриллярную форму. Эти белки отличаются хорошей растворимостью в воде. К ним относятся такие белки, как альбумины яичного белка, молока, гемоглобин крови и др.
ЗАКРЕПЛЕНИЕ МОДУЛЯ №2
Для закрепления материала ответьте на следующие вопросы письменно.
Что лежит в основе классификации белков на протеины и протеиды?
Приведите примеры белков относящихся к группе протеинов?
Приведите примеры белков относящихся к группе протеидов?
МОДУЛЬ №3
«Физико-химические свойства белков»
Растворимость белков.
От структуры белковой молекулы зависят физико-химические свойства белков. Белки встречаются в природе в различных состояниях. Одни из них жидкие (белки молока, плазмы крови), другие твердые (белки волос, ногтей, хрящей), третьи – полужидкие (белки мышц, тканей)
Белки имеют различную растворимость . Некоторые растворяются в воде (альбумины), другие в растворах солей (глобулины). Растительные белки растворимы в спирте, белки покровных тканей совсем не растворяются. При растворении белков в воде образуются коллоидные растворы.
Отношение к нагреванию
Белки не имеют ни температуры плавления, ни температуры кипения, т.к. при нагревании свертываются (денатурируются). При высокой температуре они разлагаются, распространяя запах горелого мяса или жженого пера.
Свертывание белка называется коагуляцией.
Коагуляция – это процесс укрупнения молекул в более крупные частицы, видимые простым глазом. Коагуляция белком может быть обратимой и необратимой. Примером необратимой коагуляции является свертывание белка при нагревании и при взбивании. Свернувшийся белок не переходит в начальное состояние. Высокая температура разрушает третичную и вторичную структуру белка. Такое изменение состояния и свойства белковыхвеществ называется денатурацией.
Денатурация – процесс необратимый коагуляции (сваренное яйцо, мясо).
Примером обратимой коагуляции может служить получение осадка белка при действии на раствор белка концентрированного раствора сульфата аммония. Если осадок отфильтровать и промыть большим количеством воды, то освобожденный от соли белок снова растворяется в чистой воде. Коагуляцию вызывают ионы тяжелых металлов, кислоты, спирт, ацетон, и другие органические вещества, а также нагревание. Денатурация часто сопровождается их осаждением. Для кулинарных процессов особое значение имеет тепловая денатурация.
1102995-120015
Амфотерные свойства белков
Белки повторяют свойства аминокислот, из которых они состоят. В составе аминокислотных радикалов белка есть карбоксильные группы и аминогруппы. Наличие указанных групп обуславливает диссоциацию белков по типу кислот или оснований в зависимости от среды.
H2N – R – COOH + NaOH → H2N –R – COONa + H2O
При действии кислот белки становятся катионами и снова образуют соль.
H2N – R – COOH + HCI → [ H3N+ - R- COOH]CI-
Диссоциация сопровождается возникновением белковых молекул определенного заряда, благодаря которому в электрическом поле происходит их направленное перемещение, т.е. электрофорез. Электрический заряд придает белковым молекулам большую устойчивость в растворе.
Амфотерность белков имеет важное биологическое значение белков крови и других тканей, поддерживают реакцию внутренней среды организма на нужном уровне (близком к нейтральному)
Гидролиз белков
Для белков характерны два вида гидролиза:
кислотный
ферментативный
Кислотный гидролиз протекает под влиянием кислот, в результате образуются различные аминокислоты. Гидролиз белковой молекулы связан с разрушением ее первичной структуры.
В процессе гидролиза белка получается смесь различных аминокислот.
Гидролиз пептидных связей в разных точках полипептидной цепи протекает в различные моменты, поэтому сначала получаются обломки белковой молекулы (пептида), далее они гидролизуются до дипептидов, а последние до аминокислот.

Схематично гидролиз можно представить так:
БЕЛОК → ПЕПТИДЫ → ДИПЕПТИДЫ → АМИНОКИСЛОТЫ
Такое превращение белки испытывают в живом организме под действием ферментов. Аминокислоты всасываются ворсинками кишечника в кровь и поступают во все ткани и клетки организма. Основная масса их расходуется на синтез белков, которые идут на увеличение массы организма при его росте и на обновление всех белков, распадающихся в процессе жизнедеятельности. Аминокислоты используются в организме и для синтеза небелковых азотосодержащих соединений, например, нуклеиновых кислот. Часть аминокислот подвергается постепенному распаду и окислению. Это сопровождается выделением энергии.
Цветные реакции на белок
1. Биуретовая реакция.
При взаимодействии с солями меди (CuSO4) в щелочной среде все белки дают фиолетовое окрашивание. Эта реакция является качественной на пептидные связи и подтверждает наличие их в белках и полипептидах. Для различных полипептидов окраска, возникающая при взаимодействии с солями меди, неодинакова: дипептиды дают синюю окраску, трипептиды – фиолетовую, а более сложные полипептиды – красную.
2. Ксантопротеиновая реакция.
При нагревании растворов белков с концентрированной азотной кислотой (HNO3) они окрашиваются в жёлтый цвет. Реакция объясняется наличием в белках аминокислот, содержащих ароматические углеводородные радикалы (С6Н5–), которые при взаимодействии с азотной кислотой образуют нитросоединения, окрашенные в жёлтый цвет.
При приливании избытка аммиака желтый цвет переходит в оранжевый
3. Цистиновая реакция (сульфгидрилъная).
Если прокипятить раствор белка с избытком едкого натра и прибавить несколько капель раствора ацетата свинца Рb(СН3СОО)2, то появляется буро-чёрное окрашивание или осадок.
Белок + NaOH→Na2S + др. вещества.
Na2S + Pb(CH3COO)2 → PbS↓ + 2CH3COONa.
Реакция подтверждает наличие слабо связанной серы в белках. Эти реакции служат для обнаружения белков.
Важнейшим свойством белков, которое обеспечивает им первенствующую роль в осуществлении жизненных процессов является способность ускорять в тысячи раз многочисленные химические реакции в организме.
Например: За несколько минут в присутствии пепсина белок вареного куриного яйца гидролизуется настолько же, насколько при кипячении с 20% раствором соляной кислоты в течение нескольких часов. Белки обладают способностью изменять скорость химических реакций, получили название ферментов или энзимов.
ЗАКРЕПЛЕНИЕ МОДУЛЯ №3
Для закрепления материала ответьте на следующие вопросы письменно.
Что понимают под денатурацией белков?
Каковы причины вызывающие денатурацию белков?
Привести примеры коагуляции беков?
Как обнаружить присутствие белка в растворе?
МОДУЛЬ №4
«Белки пищевых продуктов»
Белки являются самой ценной составной частью пищевых продуктов. В отличие от жиров и углеводов белки содержат азот, поэтому ни углеводы, ни жиры не могут заменить человеку белки. В живом организме белок разлагается до аминокислот, из которых потом вновь синтезируются свойственные тканям организма белки. Только растения могут синтезировать аминокислоты из неорганических соединений, а животный организм небелковый азот не усваивает, поэтому белки являются необходимой составной частью пищи.
Часть аминокислот может быть синтезирована в организме из других аминокислот, имеющихся в составе пищи. Такие кислоты называются заменимыми, но существует восемь так называемых незаменимых аминокислот, которые организм образовывать не может. Эти аминокислоты он должен получать в готовом виде из пищи. К ним относятся следующие аминокислоты:
ИЗОЛЕЙЦИН – незаменимая аминокислота, которая определяет физическую и психическую выносливость, т.к. регулирует процессы энергообеспечения организма. Является необходимой для синтеза гемоглобина, регулирует уровень сахара в крови. В силу вышеупомянутых свойств очень важна при физических нагрузках, а также при проблемах с психикой, в т.ч. при психических заболеваниях. Недостаток изолейцина вызывает возбуждение, беспокойство, тревогу, страх, утомление, головокружение, обморочные состояния, учащенное сердцебиение, потливость.Источники изолейцина: миндаль, кешью, куриное мясо, турецкий горох, яйца, рыба, чечевица, печень, мясо, рожь, большинство семян, соевые белки.
ЛЕЙЦИН - очень важная незаменимая аминокислота, которая напрямую не влияет на работу мозга, но является источником психической энергии. Стимулирует гормон роста и таким образом способствует восстановлению костей, кожи, мышц. Несколько понижает уровень сахара в крови, рекомендуется в восстановительный период после травм и операций.Источники лейцина: бурый рис, бобы, мясо, орехи, соевая и пшеничная мука.
ЛИЗИН – незаменимая аминокислота, которая участвует в синтезе, формировании коллагена и восстановлении тканей. Недостаток лизина может приводить к раздражительности, усталости и слабости, плохому аппетиту, замедлению роста и снижению массы тела. Лизин участвует в синтезе антител, гормонов, ферментов и таким образом способствует противовирусной защите организма. Он необходим для нормального формирования костей и роста детей, способствует усвоению кальция и поддержанию нормального обмена азота у взрослых.Пищевыми источниками лизина являются: сыр, яйца, рыба, молоко, картофель, красное мясо, соевые и дрожжевые продукты.
МЕТИОНИН – незаменимая аминокислота, которая защищает суставы и обеспечивает детоксикацию организма. Метионин в организме переходит в цистеин, который является предшественником гпютатиона. Это очень важно при отравлениях, когда требуется большое количество гпютатиона для обезвреживания токсинов и защиты печени. Препятствует отложению жиров. От количества метионина в организме зависит синтез таурина, который, в свою очередь, снижает реакции гнева и раздражительности, снижает гиперактивность у детей. Метионин применяют в комплексной терапии ревматоидного артрита и токсикоза беременности. Метионин оказывает выраженное антиоксидантное действие (связывает свободные радикалы). Он также необходим для синтеза нуклеиновых кислот, коллагена и многих других белков.Пищевые источники метионина: бобовые, яйца, чеснок, чечевица, мясо, лук, соевые бобы, семена и йогурт.
ФЕНИЛАЛАНИН - это незаменимая аминокислота. В организме она может превращаться в другую аминокислоту - тирозин, которая, в свою очередь, используется в синтезе основного нейромедиатора: допамина. Поэтому эта аминокислота влияет на настроение, уменьшает боль, улучшает память и способность к обучению, подавляет аппетит. Фенилаланин используют в лечении артрита, депрессии, болей при менструации, мигрени, ожирения.
Фенилаланин содержится: в говядине, курином мясе, рыбе, соевых бобах, яйцах, твороге, молоке, а также является составной частью синтетического сахарозаменителя — аспартама (в настоящее время ведутся активные дискуссии относительно опасности данного сахарозаменителя).
ТРЕОНИН - это незаменимая аминокислота, способствующая поддержанию нормального белкового обмена в организме. Она важна для синтеза коллагена и эластина, помогает работе печени и участвует в обмене жиров в комбинации с аспартовой кислотой и метионином. Треонин находится в сердце, центральной нервной системе, скелетной мускулатуре и препятствует отложению жиров в печени. Эта аминокислота стимулирует иммунитет, так как способствует продукции антител.Треонин в незначительных количествах содержится в зернах, поэтому у вегетарианцев чаще возникает дефицит этой аминокислоты.Пищевые источники треонина: яйца, молоко, горох, говядина, пшеница.
ТРИПТОФАН - незаменимая аминокислота, которая в организме человека непосредственно преобразуется в серотонин - нейромедиатор, который вызывает умственное расслабление и создает ощущение эмоционального благополучия. У людей, находящихся в состоянии депрессии, в крови мало как серотонина, так и триптофана. Их низкое содержание в организме вызывает депрессию, тревожность, бессонницу, расстройства внимания, гиперактивность, мигрень, головные боли, напряжение. Высокое содержание триптофана может вызвать утомление и затруднение дыхания у людей, страдающих астмой. Триптофан - великолепное натуральное снотворное. Его много в углеводах, особенно в бананах, а также в растительном масле и молоке. Молоко на ночь улучшает сон за счет триптофана. В 1988 году продажа триптофана в виде препарата была запрещена, т.к. были зафиксированы случаи сердечной недостаточности.Триптофан содержится: в овсе, бананах, сушёных финиках, арахисе, кунжуте, кедровых орехах, молоке, йогурте, твороге, рыбе, курице, индейке, мясе.
ВАЛИН – незаменимая аминокислота, является одним из главных компонентов роста и синтеза тканей тела, стимулирует умственную деятельность, активность и координацию. Валин необходим для метаболизма в мышцах, восстановления поврежденных тканей, может быть использован мышцами в качестве источника энергии. При недостатке валина нарушается координация движений тела и повышается чувствительность кожи к многочисленным раздражителям. Много валина содержится: в сое и других бобовых, твердых сырах, икре, твороге, орехах и семечках, в мясе и птице, яйцах. Значительно меньше – в крупах и макаронах.
Белки, содержащие все незаменимые аминокислоты называются полноценными, а белки, содержащие не все аминокислоты, являются неполноценными
Полноценные белки содержатся в продуктах животного происхождения, т.е. в мясе, молоке, яйцах.
Таблица 1. Содержание белков в продуктах животного происхождения
Продукты Белки,г/100 г (продукта)
Мясо, субпродукты, колбасы
Говядина 1-й категории 18,6
Говядина 2-й категории 20
Баранина (1-й категории) 15,6
Баранина (2-й категории) 19,8
Свинина (мясная) 14,3
Свинина (жирная) 11,7
Телятина 19,7
Конина 19,5
Мясо кролика 21,1
Печень, почки говяжьи 17,9
Сердце говяжье 16
Легкое говяжье 15,2
Язык говяжий 14
Печень свиная 19
Почки свиные 13
Сердце, легкое свиные 15
Язык свиной 14
Сосиски молочные 11,4
Колбаса докторская 12,8
Колбаса любительская 12,2
Колбаса полукопченая 16,5
Ветчина 22,6
Корейка сырокопченая 10,5
Тушенка говяжья 16
Тушенка свиная 15
Фарш колбасный 15,2
Паштет печеночный 11
Птица, яйца
Куры (1-й категории) 18,2
Куры (2-й категории) 20,8
Яйцо куриное 12,7
Гусь 15,2
Индейка 19,5
Утка 15,8
Рыба, морепродукты
Кета 22
Горбуша 21
Сельдь 19
Налим 18,8
Ставрида 18,5
Скумбрия 18
Окунь морской 18,3
Карась, щука, окунь речной 17,7
Лещ 17,1
Хек 16,7
Навага 16,1
Камбала 16,1
Карп 16
Треска 16
Минтай 15,9
Мойва 13,4
Кальмар 18
Креветка 18
Краб 16
Икра кеты (зернистая) 31,6
Икра осетровая (зернистая) 28,9
Икра минтая 28,4
Печень трески 4,2
Молочные продукты
Молоко коровье (пастеризованное) 2,8
Молоко белковое 4,3
Молоко сгущеное (с сахаром) 7,2
Молоко сухое 25,6
Кефир (жирный) 2,8
Кефир (нежирный) 3
Простокваша 2,8
Ряженка 3
Йогурт (1,5%) 5
Сметана (20%) 2,8
Сливки (10%) 3
Сливки (20%) 2,8
Сливки (сухие) 23
Творог (жирный) 14
Творог (полужирный) 16,7
Творог (нежирный) 18
Сырки и массы творожные 7,1
Сыр (голландский) 26,8
Сыр (пошехонский) 26
Сыр (швейцарский) 24,9
Сыр (российский) 23,4
Сыр (плавленный) 24
Брынза 17,9
Масло сливочное 0,6
Мороженое 3,3
Маргарин 0,3
Таблица 2. Содержание белков в продуктах растительного происхождения
Продукты Белки,г/100 г (продукта)
Бобовые, орехи, семечки
Соя 34,9
Чечевица 24,8
Горох 23
Фасоль 22,3
Семечки тыквы 30,2
Арахис 26,3
Семечки подсолнечника 20,8
Миндаль 18,6
Кешью 18,2
Фисташки 20,3
Фундук 16,1
Бразильский орех 14,3
Грецкий орех 13,6
Крупы, хлебобулочные и макаронные изделия
Геркулес 13,1
Полтавская крупа 12,7
Гречневая крупа 12,6
Пшено 12,1
Овсяная крупа 11,9
Манная крупа 11,3
Перловая крупа 10,4
Ячменная крупа 9,5
Ячневая крупа 9,3
Кукурузная крупа 8,3
Рисовая крупа 7
Хлеб пшеничный (из муки 1-го сорта) 7,6
Хлеб пшеничный (из муки 2-го сорта) 8,4
Хлеб ржаной 5,5
Макароны (яичные) 11,3
Макароны (1-го сорта) 10,7
Макароны (высший сорт) 10,4
Овощи, грибы, сухофрукты
Картофель 2
Свекла 1,5-2,5
Капуста брюссельская 4,8
Каруста кольраби 2,8
Капуста цветная 2,5
Капуста белокачанная 1,8
Чеснок 6,5
Шпинат 2,9
Редька 1,9
Репа 1,5
Морковь 1,4
Перец (красный сладкий) 1,3
Перец (зеленый сладкий) 1,3
Баклажаны 1,2
Грибы (белые) 3,7
Шампиньоны 4,3
Курага 5,3
Финики 2,5
Чернослив 2,3
Изюм 1,9
Стоит отметить, что за один прием пищи наш организм способен усвоить не более 30 г белка. Кроме того степень усвоения различных белков весьма отличается. Она зависит как от типа белка (животный или растительный), так и от способа обработки пищи, общего состояния организма. Животные белки усваиваются примерно на 70-90%. Растительные - на 40-70%. Вот несколько примеров:
Белки куриного яйца - степень усвоения 92-100%;
Белки сквашенного молока - до 90%;
Белки свежего молока - 83%;
Белки говядины - 76%;
Белки творога - 75%;
Белки овсяной крупы - 66%;
Белки изделий из пшеничной муки - 52%.
Кроме того полноценные белки содержатся в бобовых (фасоль, соя, горох)
Неполноценные белки содержатся в основном в растительных продуктах и в соединительных тканях животных (в костях, сухожилиях)
Общее количество разнообразных белков обычно обеспечивает организм достаточным количеством незаменимых аминокислот.
В настоящее время ученые работают над проблемой получения искусственной белковой пищи. В Росси и за рубежом осуществляют комплексные работы по выращиванию дрожжей на углеродном сырье (нефти). Получаемая биомасса содержит около 40% полноценного по аминокислотному составу белка, а также жиры и витамины. Проведены успешные опыты по использованию этих дрожжевых белков непосредственно в питании человека. Естественно, что для этого полезные составные части должны быть выделены, очищены от ядов и превращены в пищевые формы, имеющие запах и вкус.
Академик А.Н.Несмеянов – один из энтузиастов разработчик вопроса о синтетической пищи – называет эту проблему посадкой дерева, крона которого уходит высоко в будущее, а корни заложены в почве настоящего и ждут самого заботливого ухода.
ЗАКРЕПЛЕНИЕ МОДУЛЯ №4
Для закрепления материала ответьте на следующие вопросы письменно.
Назовите пищевые продукты наиболее богатые белками.
Какие кислоты называются незаменимыми?
В чем заключается пищевая ценность белков?
Чтобы проверить насколько Вами усвоен материал, выполните контролирующее задание по теме «БЕЛКИ»
Контрольное задание по теме «БЕЛКИ»
ВАРИАНТ №1
ВОПРОС ОТВЕТ
1 Какой из приведенных белков является практически нерастворимым? 1) фибриноген, 2) альбумин, 3) протамин,
4) проламин
2 Назвать следующий дипептид
СН3-СН(NH2)-СО - NH —CH2 —COOH 1) серин-цистеин, 2) аланин-глицин, 3) серин-тирозин, 4) глицин-аланин
3 Какие конечные продукты образуются при гидролизе белка? 1) дипептид , 2) пептоны, 3) глицерин и жирные кислоты, 4) различные аминокислоты
4 Какой из названных пищевых продуктов содержит полноценные белки? 1) хлеб, 2) крупа, 3) мясо, 4) овощи
5 Сколько трипептидов может быть получено путем различного сочетания трех различных аминокислотных остатков? 1) три, 2) шесть, 3) девять, 4) восемнадцать
ВАРИАНТ №2
ВОПРОС ОТВЕТ
1 Какой из приведенных белков растворяется в растворах соли? 1) коллаген, 2) альбумин, 3) глобулин,
4) проламин
2 Назвать следующий дипептид
NH2 -CH2 -CO- NH-CH(CH2-OH)COOH 1) серин-цистеин, 2) аланин-серин, 3) серин-тирозин, 4) глицин-аланин
3 Какие конечные продукты образуются при гидролизе белка
NH2 -CH2 -CO- NH-CH(CH2-OH)CO-NH- (СН-СН3 )-СООН ? 1) глицин-глутаминовая кислота-серин , 2) глицин-фенилаланин-цистеин, 3) глицин-серин-аланин, 4) цистеин-глицин-фенилаланин
4 Какая из названных аминокислот является незаменимой? 1) аланин, 2) лизин, 3) цистеин, 4) серин
5 Рассчитать какой примерно молекулярный вес будет иметь белок, содержащий 0,32% серы, если предположить, что в молекуле белка содержится только один атом серы? 1) 10000, 2) 15000, 3) 5000, 4) 2500
Эталон
Модуль №1
Белок представляет собой высокомолекулярное соединение, построенное из остатков различных аминокислот, связанных между собой пептидными связями.
Группы (-СО-NН), связывающие остатки аминокислот, получили название пептидных связей, связь обусловленная наличием таких группировок называется пептидной связью.
Порядок чередования аминокислотных звеньев в полипептидной цепи, связанных между собой при помощи пептидной или амидной связью.
Существующая первичная структура белковой молекулы, уложенная в спираль, между витками спирали устанавливается водородная связь.
Существующая вторичная структура белковой молекулы, уложенная в клубок, между витками клубка образуются дисульфидные мостики.
Н,Я. Данилевский и Э.Фишер выдвинули полипептидную теорию строения белка.
Модуль №2
Состав и строение молекул белков.
Альбумин, фибриноген, проламин, протамин.
Фосфопротеид, глюкопротеид, нуклеопротеид, липопротеид.
Модуль №3
Необратимая коагуляция белков.
Действие высоких температур, концентрированных кислот и щелочей, соли тяжелых металлов (Cu, Hg, Pb), сильных механических воздействий (взбивание)
Получение осадка при действии на раствор белка концентрированного раствора (NH4)2SO4 (сульфата аммония)
Цветные реакции на белок:
CuSO4 + NaOH – фиолетовое окрашивание (биуретовая реакция)
HNО3(концент.) – желтое окрашивание (ксантопротеиновая реакция)
c NaOH + Рb(СН3СОО)2 – черный осадок или окрашивание (цистиновая реакция)
Модуль №4
Мясо, сыр, икра осетровых рыб, горох, фасоль.
Аминокислоты, которые организм образовать не может и получает в готовом виде из пищи.
Белки, содержащие все незаменимые аминокислоты называются полноценными.
Контрольное задание по теме «Белки»
Эталон
Вариант №1
Проламин
Аланин-глицин
Различные аминокислоты
Хлеб
Шесть
Вариант №2
Глобулин
Глицин-аланин
Глицин-серин-аланин
Лизин
10.000
Используемая литература
Г.Е.Рудзитис, Ф.Г.Фельдман «Химия» 11кл. М. Просвещение,1998г.
В.Г.Жиряков «Органическая химия» М. «Химия»,1977г.
В.Л.Гурецкая «Органическая химия» М.«Высшая школа», 1991г
Э.Т.Оганесян «Руководство по химии» М. «Высшая школа»,1991г.
Ю.И.Полянский «Ощая биология» М.Просвещение,1987г
Приложение 1
Важнейшие аминокислоты
Тривиальное название Сокращенное название Формула
1. Аминокислоты, имеющие неполярный радикал Аланин АЛА
Валин ВАЛ
Лейцин ЛЕЙ
Изолейцин ИЛЕ
Триптофан ТРИ
Пролин ПРО
Фенилаланин ФЕН
Метионин МЕТ
2. Аминокислоты, имеющие полярный незаряженный радикал. Глицин ГЛИ
Серин СЕР
Треонин ТРЕ
Тирозин ТИР
Аспарагин АСН
Глутамин ГЛН
Цистеин ЦИС
3. Аминокислоты, имеющие отрицательно заряженный радикал. Аспарагиновая кислота АСП
Глутаминовая кислота ГЛУ
3. Аминокислоты, имеющие положительно заряженный радикал. Лизин Лиз
Аргинин Арг
Гистидин Гис
Приложение 2
Модель молекулы белка
(структуры белковой молекулы)
6267451975485
Приложение 3
Содержание белков в продуктах животного происхождения
Продукты Белки,г/100 г (продукта)
Мясо, субпродукты, колбасы
Говядина 1-й категории 18,6
Говядина 2-й категории 20
Баранина (1-й категории) 15,6
Баранина (2-й категории) 19,8
Свинина (мясная) 14,3
Свинина (жирная) 11,7
Телятина 19,7
Конина 19,5
Мясо кролика 21,1
Печень, почки говяжьи 17,9
Сердце говяжье 16
Легкое говяжье 15,2
Язык говяжий 14
Печень свиная 19
Почки свиные 13
Сердце, легкое свиные 15
Язык свиной 14
Сосиски молочные 11,4
Колбаса докторская 12,8
Колбаса любительская 12,2
Колбаса полукопченая 16,5
Ветчина 22,6
Корейка сырокопченая 10,5
Тушенка говяжья 16
Тушенка свиная 15
Фарш колбасный 15,2
Паштет печеночный 11
Птица, яйца
Куры (1-й категории) 18,2
Куры (2-й категории) 20,8
Яйцо куриное 12,7
Гусь 15,2
Индейка 19,5
Утка 15,8
Рыба, морепродукты
Кета 22
Горбуша 21
Сельдь 19
Налим 18,8
Ставрида 18,5
Скумбрия 18
Окунь морской 18,3
Карась, щука, окунь речной 17,7
Лещ 17,1
Хек 16,7
Навага 16,1
Камбала 16,1
Карп 16
Треска 16
Минтай 15,9
Мойва 13,4
Кальмар 18
Креветка 18
Краб 16
Икра кеты (зернистая) 31,6
Икра осетровая (зернистая) 28,9
Икра минтая 28,4
Печень трески 4,2
Молочные продукты
Молоко коровье (пастеризованное) 2,8
Молоко белковое 4,3
Молоко сгущеное (с сахаром) 7,2
Молоко сухое 25,6
Кефир (жирный) 2,8
Кефир (нежирный) 3
Простокваша 2,8
Ряженка 3
Йогурт (1,5%) 5
Сметана (20%) 2,8
Сливки (10%) 3
Сливки (20%) 2,8
Сливки (сухие) 23
Творог (жирный) 14
Творог (полужирный) 16,7
Творог (нежирный) 18
Сырки и массы творожные 7,1
Сыр (голландский) 26,8
Сыр (пошехонский) 26
Сыр (швейцарский) 24,9
Сыр (российский) 23,4
Сыр (плавленный) 24
Брынза 17,9
Масло сливочное 0,6
Мороженое 3,3
Маргарин 0,3
Содержание белков в продуктах растительного происхождения
Продукты Белки,г/100 г (продукта)
Бобовые, орехи, семечки
Соя 34,9
Чечевица 24,8
Горох 23
Фасоль 22,3
Семечки тыквы 30,2
Арахис 26,3
Семечки подсолнечника 20,8
Миндаль 18,6
Кешью 18,2
Фисташки 20,3
Фундук 16,1
Бразильский орех 14,3
Грецкий орех 13,6
Крупы, хлебобулочные и макаронные изделия
Геркулес 13,1
Полтавская крупа 12,7
Гречневая крупа 12,6
Пшено 12,1
Овсяная крупа 11,9
Манная крупа 11,3
Перловая крупа 10,4
Ячменная крупа 9,5
Ячневая крупа 9,3
Кукурузная крупа 8,3
Рисовая крупа 7
Хлеб пшеничный (из муки 1-го сорта) 7,6
Хлеб пшеничный (из муки 2-го сорта) 8,4
Хлеб ржаной 5,5
Макароны (яичные) 11,3
Макароны (1-го сорта) 10,7
Макароны (высший сорт) 10,4
Овощи, грибы, сухофрукты
Картофель 2
Свекла 1,5-2,5
Капуста брюссельская 4,8
Каруста кольраби 2,8
Капуста цветная 2,5
Капуста белокачанная 1,8
Чеснок 6,5
Шпинат 2,9
Редька 1,9
Репа 1,5
Морковь 1,4
Перец (красный сладкий) 1,3
Перец (зеленый сладкий) 1,3
Баклажаны 1,2
Грибы (белые) 3,7
Шампиньоны 4,3
Курага 5,3
Финики 2,5
Чернослив 2,3
Изюм 1,9